Concept
L’équation de Michaelis-Menten (ou de Michaelis-Menten-Henri) permet de décrire la cinétique d'une réaction catalysée par une enzyme agissant sur un substrat unique pour donner irréversiblement un produit. Elle relie la vitesse stationnaire initiale de la réaction à la concentration initiale en substrat et à des paramètres caractéristiques de l'enzyme. L'équation décrit un comportement cinétique très classique, observé avec de nombreuses enzymes, mais elle ne permet pas de rendre compte de certains comportements complexes, comme ceux résultant de l'existence de plusieurs sites actifs qui interagissent , ni de comprendre les propriétés cinétiques d'enzymes qui catalysent une réaction faisant intervenir plusieurs substrats. L'équation n'est pas valable si la réaction est catalysée de façon réversible et que le produit de la réaction est présent . vignette|Représentation de la loi de vitesse de Michaelis–Menten, montrant la vitesse initiale de la réaction en fonction de la concentration initiale en substrat [S] Selon le modèle de Michaelis et Menten, l'équation décrivant la vitesse initiale stationnaire d'une réaction enzymatique est la suivante : Avec : vitesse initiale (c’est-à-dire en absence de produit) stationnaire (indépendante du temps) de la réaction enzymatique pour une concentration initiale en substrat . Comme toutes les vitesses de réactions chimiques, elle a la dimension d'une concentration par unité de temps (par exemple en μmol/L/min) ; vitesse initiale maximale, notée sur la figure ci-contre, la vitesse de la réaction quand la concentration en substrat est très grande (on parle de concentration saturante), dans la même unité que (par exemple en μmol/L/min) ; la vitesse initiale et la vitesse initiale maximale sont toutes les deux proportionnelles à la concentration en enzyme dans le milieu réactionnel ; concentration initiale en substrat (en mol/L) ; est la Constante de Michaelis de l'enzyme. C'est la valeur de pour laquelle la vitesse initiale est la moitié de la vitesse initiale maximale.