Cartographie des interactions protéiques: Techniques et applications

Cette séance de cours traite de l'approche intégrative des neurosciences, en se concentrant sur la protéomique des interactions et la cartographie des interactions protéine-protéine (IPP). L'instructeur décrit trois techniques principales pour l'étude des IPP: la purification d'affinité, le marquage de proximité et la co-fraction. La purification d'affinité est décrite comme une méthode classique où une protéine d'intérêt est enrichie en utilisant une étiquette ou un anticorps spécifique, permettant l'identification de protéines co-purifiantes. Le marquage de proximité consiste à fusionner la protéine d'intérêt à une enzyme, qui biotinylates protéines à proximité, fournissant ainsi un aperçu de l'environnement de la protéine. L'instructeur souligne que cette méthode peut marquer les protéines qui ne sont pas directement en interaction mais qui sont à proximité. Enfin, la co-fraction est introduite comme une technique moins spécifique qui consiste à fractionner un lysat cellulaire par taille, permettant l'identification des protéines qui éluent ensemble, suggérant des interactions potentielles. Cette méthode est particulièrement utile pour évaluer les interactions connues plutôt que d'en découvrir de nouvelles, mettant en évidence la nature dynamique des interactions protéiques dans les systèmes biologiques.