Une thiorédoxine est une enzyme d'oxydoréduction dont on trouve plusieurs variantes dans pratiquement toutes les cellules vivantes, où elle joue un rôle important à plusieurs niveaux du métabolisme. Chez l'homme, elle est codée par le gène TXN situé sur le chromosome 9 humain. Toute mutation induisant une perte fonctionnelle sur l'un des deux gènes codant la thiorédoxine chez l'homme est létale dès le stade embryonnaire à quatre cellules. La thiorédoxine joue un rôle crucial dans le métabolisme humain, rôle qui n'est pas entièrement élucidé, notamment dans la réponse aux traitements médicaux vis-à-vis des dérivés réactifs de l'oxygène (DRO). Dans la cellule végétale, la thiorédoxine intervient dans un large éventail de fonctions biologiques, depuis la photosynthèse jusqu'à la croissance cellulaire en passant par la floraison et la germination des graines. Elle semble également impliquée dans la communication intercellulaire. La thiorédoxine est une enzyme agissant comme antioxydant en facilitant la réduction d'autres protéines par formation de ponts disulfure entre résidus cystéine. C'est la raison pour laquelle on la trouve dans presque toutes les cellules ; elle est notamment indispensable aux mammifères. Il s'agit d'une petite protéine de de la classe des oxydoréductases dont le site actif est caractérisé par deux résidus cystéine, séparés par deux acides aminés généralement hydrophobes, qui se font face et peuvent former un résidu cystine par oxydation des deux groupes fonctionnels thiol en pont disulfure : {| align="left" |- align="center" valign="middle" | 150px | 2 H+ + 2 e− + | 150px |- align="center" valign="middle" | Thiorédoxine réduite | | Thiorédoxine oxydée |} Les thiorédoxines sont maintenues à l'état réduit par une enzyme, la thiorédoxine réductase, qui fonctionne en deux temps avec la via la FAD : (1) Thiorédoxine réductase- + → Thiorédoxine réductase- + (2) Thiorédoxine- + Thiorédoxine réductase- → Thiorédoxine- + Thiorédoxine réductase- De très nombreux substrats ont été identifiés in vitro pour la thiorédoxine, tels que la ribonucléase, les hormones gonadotrophines chorioniques, les facteurs de coagulation, le récepteur des glucocorticoïdes et l'insuline ; la réduction de l'insuline est traditionnellement utilisée comme test de l'activité de la thiorédoxine.

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Concepts associés (5)
Glutathion
Le glutathion est un pseudo-tripeptide formé par la condensation d'acide glutamique, de cystéine et de glycine : . Le glutathion, qui existe sous forme oxydée et réduite, intervient dans le maintien du potentiel redox du cytoplasme de la cellule. Il intervient aussi dans un certain nombre de réactions de détoxication et d'élimination d'espèces réactives de l'oxygène. À noter que le groupement amine de la cystéine se condense avec la fonction acide carboxylique en γ de l'acide glutamique.
Cycle de Calvin
Le cycle de Calvin (aussi connu comme le cycle de Calvin-Benson-Bassham) est une série de réactions biochimiques des organismes photosynthétiques ayant lieu dans le stroma des chloroplastes chez les eucaryotes ou dans le cytoplasme chez les procaryotes. Il a été découvert par Melvin Calvin, Andy Benson et à l’université de Californie à Berkeley. Durant la photosynthèse, l’énergie de la lumière est convertie en énergie chimique conservée dans l’ATP et le NADPH.
Dérivé réactif de l'oxygène
Les dérivés réactifs de l'oxygène (DRO) ou espèces réactives de l'oxygène (ERO), ou ROS, sont des espèces chimiques oxygénées telles que des radicaux libres, des ions oxygénés et des peroxydes, rendus chimiquement très réactifs par la présence d'électrons de valence non appariés. Il peut s'agir par exemple de l'anion superoxyde , de l'oxygène singulet , du peroxyde d'hydrogène , ou encore de l'ozone . Les DRO peuvent être d'origine exogène ou bien endogène, apparaissant comme sous-produits du métabolisme normal de l'oxygène et jouant alors un rôle important dans la communication entre les cellules.
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