Une ferrédoxine est une protéine fer-soufre réalisant des transferts d'électrons dans un grand nombre de réactions d'oxydoréduction du métabolisme cellulaire grâce à leurs dont les cations de fer oscillent entre les états d'oxydation +2 (ferreux) et +3 (ferrique). La première protéine de ce type a été isolée en 1962 à partir de la bactérie anaérobie Clostridium pasteurianum. Une ferrédoxine particulière aux chloroplastes intervient dans les réactions de photophosphorylation cyclique et non cyclique de la photosynthèse. Dans la photophosphorylation non cyclique, la ferrédoxine est l'ultime accepteur d'électrons et réduit le NADP+ sous l'action de la ferrédoxine-NADP+ réductase avec la FAD et un groupe flavine comme cofacteurs :
2 ferrédoxine- + NADP+ + H+ 2 ferrédoxine- + NADPH.
La ferrédoxine des chloroplastes contient des clusters , composés de deux cations de fer et deux anions sulfure. Il existe d'autres types de clusters Fe-S, dont les plus courants sont ceux de type et .
Parmi elles se trouvent la putidarédoxine, la terprédoxine et l'adrénodoxine.
Les ferrédoxines végétales, identifiées initialement dans les chloroplastes, contiennent des clusters dans lesquels les cations de fer sont tétracoordonnés avec deux anions sulfure et quatre groupes fonctionnels thiol de résidus cystéine. Dans les chloroplastes, ces ferrédoxines servent de transporteurs d'électrons dans la photophosphorylation et comme donneurs d'électrons pour plusieurs enzymes, telles que la glutamate synthase, la nitrate réductase et la sulfite réductase.
Certaines ferrédoxines bactériennes se sont révélées avoir des séquences d'acides aminés différentes des ferrédoxines végétales les rapprochant des thiorédoxines. Celle de Clostridium pasteurianum en particulier, dont le rôle physiologique n'est pas connu avec précision, peut se lier étroitement et spécifiquement à la protéine fer-molybdène de nitrogénase.
Les adrénoxines sont une classe de ferrédoxines présentes chez les Eucaryotes et les protéobactéries.
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La chimie bioinorganique (ou biochimie inorganique ou biochimie minérale) est une spécialité scientifique à l'interface chimie-biologie, se situant plus précisément entre la biochimie et la chimie minérale (chimie des éléments métalliques). Elle s'intéresse aux espèces chimiques contenant des atomes métalliques dans les systèmes biologiques. La chimie bioinorganique s'intéresse également à la synthèse de complexes artificiels pour comprendre le fonctionnement des systèmes biologiques, voire pour en reproduire l'activité (on parle dans ce cas de chimie biomimétique).
Une protéine fer-soufre, abrégée en protéine Fe-S, est une protéine non héminique possédant dans sa structure un cluster fer-soufre consistant en des groupes de deux, trois ou quatre atomes de fer — chacun dans un état d'oxydation propre — liés à des anions sulfure S2−. De tels clusters se trouvent dans diverses métalloprotéines telles que les ferrédoxines, la NADH déshydrogénase, les hydrogénases, la - réductase, la succinate déshydrogénase et la nitrogénase.
Les clusters fer-soufre, abrégés en clusters Fe-S, (ou Iron-Sulfur Cluster, abrégé en ISC en anglais) sont des agrégats atomiques contenant des atomes de fer et de soufre. Les clusters Fe-S sont souvent évoqués pour leur rôle biologique, et en particulier dans le cadre des protéines fer-soufre où ils jouent le rôle de « condensateurs » biologiques, capables de se charger et de se décharger en passant d'un état d'oxydation à un autre au cours de réactions d'oxydoréduction.
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