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Concept
Ferrédoxine
Résumé
Une ferrédoxine est une protéine fer-soufre réalisant des transferts d'électrons dans un grand nombre de réactions d'oxydoréduction du métabolisme cellulaire grâce à leurs dont les cations de fer oscillent entre les états d'oxydation +2 (ferreux) et +3 (ferrique). La première protéine de ce type a été isolée en 1962 à partir de la bactérie anaérobie Clostridium pasteurianum. Une ferrédoxine particulière aux chloroplastes intervient dans les réactions de photophosphorylation cyclique et non cyclique de la photosynthèse. Dans la photophosphorylation non cyclique, la ferrédoxine est l'ultime accepteur d'électrons et réduit le NADP+ sous l'action de la ferrédoxine-NADP+ réductase avec la FAD et un groupe flavine comme cofacteurs :
2 ferrédoxine- + NADP+ + H+ 2 ferrédoxine- + NADPH.
La ferrédoxine des chloroplastes contient des clusters , composés de deux cations de fer et deux anions sulfure. Il existe d'autres types de clusters Fe-S, dont les plus courants sont ceux de type et .
Parmi elles se trouvent la putidarédoxine, la terprédoxine et l'adrénodoxine.
Les ferrédoxines végétales, identifiées initialement dans les chloroplastes, contiennent des clusters dans lesquels les cations de fer sont tétracoordonnés avec deux anions sulfure et quatre groupes fonctionnels thiol de résidus cystéine. Dans les chloroplastes, ces ferrédoxines servent de transporteurs d'électrons dans la photophosphorylation et comme donneurs d'électrons pour plusieurs enzymes, telles que la glutamate synthase, la nitrate réductase et la sulfite réductase.
Certaines ferrédoxines bactériennes se sont révélées avoir des séquences d'acides aminés différentes des ferrédoxines végétales les rapprochant des thiorédoxines. Celle de Clostridium pasteurianum en particulier, dont le rôle physiologique n'est pas connu avec précision, peut se lier étroitement et spécifiquement à la protéine fer-molybdène de nitrogénase.
Les adrénoxines sont une classe de ferrédoxines présentes chez les Eucaryotes et les protéobactéries.
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