Posez n’importe quelle question sur les cours, conférences, exercices, recherches, actualités, etc. de l’EPFL ou essayez les exemples de questions ci-dessous.
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Couvre la spectrométrie de masse des protéines, l'électrophorèse sur gel, la chromatographie liquide et la spectrométrie de masse en tandem pour l'identification des protéines.
Couvre le métabolisme des glucides, des lipides et des protéines, l'interaction insuline-récepteur, le stockage des graisses et le contrôle de la glycémie.
Explore les structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines et les interactions entre les chaînes latérales des acides aminés.
Couvre la structure de la membrane plasmique, la composition des protéines, les variations des acides gras, le repliement des protéines et les propriétés des acides aminés.
Explore les méthodes d'immobilisation de la sonde sur les surfaces, y compris l'auto-assemblage et les liaisons peptidiques, en discutant du rôle des interactions hydrophobes et des modèles cinétiques.
Explore les principes énergétiques des interactions moléculaires dans les biomolécules, en se concentrant sur les interactions non covalentes et la structure 3D des acides nucléiques.
Explore les acides aminés, l'analyse des protéines, la configuration du gradient de pH et les techniques d'électroblottage pour l'ADN et les protéines.