Tube utérin

Résumé

Les tubes utérins ou salpinx, anciennement appelés trompes utérines ou trompes de Fallope, sont l’une des parties constituantes de l'appareil génital féminin. Ce sont deux conduits symétriques qui relient chaque ovaire à l’utérus. Leur rôle est indispensable dans le processus de reproduction. Après l’ovulation, ils transportent l’ovocyte dans leur tiers externe et permettent sa rencontre avec les spermatozoïdes. Ils assurent le déplacement de l’œuf vers la cavité utérine après sa fécondation. On doit leur découverte au chirurgien et anatomiste italien Gabriele Falloppio ou Falloppia (1523-1562), dont le nom francisé, Gabriel Fallope, a donné son nom aux trompes. Description Les tubes utérins sont constitués extérieurement d'une couche séreuse, le mésosalpinx, se prolongeant jusqu'au péritoine, et d'une couche musculaire lisse, le myosalpinx, qui de par ses fortes capacités contractiles, permettant le déplacement du tube, joue un rôle essentiel dans la migration de l'emb

Source officielle

https://fr.wikipedia.org/wiki/Tube_ut%C3%A9rin

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Structure and Function of the T4 Spackle Protein Gp61.3

Alec Fraser, Petr Leiman

The bacteriophage T4 genome contains two genes that code for proteins with lysozyme activity-e and 5. Gene e encodes the well-known T4 lysozyme (commonly called T4L) that functions to break the peptidoglycan layer late in the infection cycle, which is required for liberating newly assembled phage progeny. Gene product 5 (gp5) is the tail-associated lysozyme, a component of the phage particle. It forms a spike at the tip of the tail tube and functions to pierce the outer membrane of the Escherichia coli host cell after the phage has attached to the cell surface. Gp5 contains a T4L-like lysozyme domain that locally digests the peptidoglycan layer upon infection. The T4 Spackle protein (encoded by gene 61.3) has been thought to play a role in the inhibition of gp5 lysozyme activity and, as a consequence, in making cells infected by bacteriophage T4 resistant to later infection by T4 and closely related phages. Here we show that (1) gp61.3 is secreted into the periplasm where its N-terminal periplasm-targeting peptide is cleaved off; (2) gp61.3 forms a 1:1 complex with the lysozyme domain of gp5 (gp5Lys); (3) gp61.3 selectively inhibits the activity of gp5, but not that of T4L; (4) overexpression of gp5 causes cell lysis. We also report a crystal structure of the gp61.3-gp5Lys complex that demonstrates that unlike other known lysozyme inhibitors, gp61.3 does not interact with the active site cleft. Instead, it forms a "wall" that blocks access of an extended polysaccharide substrate to the cleft and, possibly, locks the enzyme in an "open-jaw"-like conformation making catalysis impossible.

MDPI2020

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The tail sheath structure of bacteriophage T4: a molecular machine for infecting bacteria

Petr Leiman

The contractile tail of bacteriophage T4 is a molecular machine that facilitates very high viral infection efficiency. Its major component is a tail sheath, which contracts during infection to less than half of its initial length. The sheath consists of 138 copies of the tail sheath protein, gene product (gp) 18, which surrounds the central non-contractile tail tube. The contraction of the sheath drives the tail tube through the outer membrane, creating a channel for the viral genome delivery. A crystal structure of about three quarters of gp18 has been determined and was fitted into cryo-electron microscopy reconstructions of the tail sheath before and after contraction. It was shown that during contraction, gp18 subunits slide over each other with no apparent change in their structure.

2009

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