Sélectine

Les sélectines sont des glycoprotéines à un seul domaine transmembranaire appartenant à la famille des lectines qui sont des protéines qui lient les résidus glucidiques et oligosaccharidiques des glycoprotéines et des glycolipides. Les sélectines retrouvées chez les mammifères lient uniquement des résidus sialate-galactose-N-Acétylglucosamine-fucose. Il s'agit d'une liaison calcium dépendante. Elles apparaissent à la surface des leucocytes, des plaquettes sanguines et des cellules endothéliales des capillaires sanguins. Ces protéines entrent donc en jeu dans différents phénomènes : les reconnaissances intercellulaires ; les phénomènes d'adhérence ; l'inhibition de contact. Il existe trois types de sélectines, qui ne diffèrent que par leur nombre de motifs répétitifs C : les (leucocytaires), exprimées par les leucocytes ; les sélectines P (plaquettaires), exprimées par les plaquettes et les cellules endothéliales ; les (endothéliales), exprimées par les cellules endothéliales. Les sélectines sont constituées d'un domaine cytoplasmique court, d'un domaine transmembranaire et d'un long domaine extracellulaire. Celui-ci contient des motifs structuraux répétitifs C (constant), un domaine de type EGF et un domaine de type lectine. Il existe en plus des formes solubles de la sélectine issues d'un clivage protéolytique ou d'un épissage alternatif. Ces sélectines jouent un rôle de régulation de l'adhérence cellulaire en entrant en compétition pour les résidus oligosaccharidiques avec ses homologues membranaires. Les sélectines interviennent dans de nombreux phénomènes. Elles reconnaissent spécifiquement les parties de types glycanes présentes sur les autres cellules, et effectuent des liaisons hétérophiliques. Ce sont des récepteurs lectiniques d'hydrates de carbone. Elles jouent un rôle dans l'inflammation en créant des interactions faibles et transitoires entre les cellules endothéliales et les leucocytes. Il s'agit de l'étape d'initiation du phénomène de diapédèse.