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Couvre la structure de la membrane plasmique, la composition des protéines, les variations des acides gras, le repliement des protéines et les propriétés des acides aminés.
Explore la détermination de la structure des protéines par cristallographie aux rayons X, spectroscopie RMN et Cryo-EM, couvrant la cristallisation, les modèles de diffraction et les modèles atomiques.
Explore l'analyse co-évolutionnaire des protéines, couvrant les fonctions protéiques, le pliage, les corrélations, le DCA et les outils de prédiction de la structure comme AlphaFold 2.
Explore la prédiction de la structure des protéines à partir des données de séquence en utilisant la modélisation de l'entropie maximale et discute des progrès récents dans la prédiction de la structure des protéines.
Couvre les fondamentaux de la conception des protéines, y compris les structures secondaires, la propension aux acides aminés, les boucles et les méthodes de calcul.
Explore le rôle des canaux TRP dans la perception sensorielle, en se concentrant sur leur activation par divers stimuli et leurs implications dans la pathogenèse de la maladie.
Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de la cristallographie aux rayons X et de la spectroscopie RMN, couvrant l'importance historique, la formation des cristaux, les modèles de diffraction et les défis de la cristallisation.
Explore les canaux ioniques liés aux ligands, en se concentrant sur les récepteurs nicotiniques de l'acétylcholine, les sélectivités ioniques et le ciblage des médicaments.
Explore les structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines et les interactions entre les chaînes latérales des acides aminés.
