Modélisation de protéines par enfilage

La modélisation d'une protéine par enfilage ou modélisation par reconnaissance des repliements est une technique utilisée pour modéliser des protéines dont on souhaite qu'elles présentent les mêmes coudes que des structures de protéines connues, mais qui ne possèdent pas de protéines homologues recensées dans la banque de données sur les protéines (PDB). Elle s'oppose donc à la méthode de prédiction de structure basée sur la modélisation par homologie. La modélisation par enfilage fonctionne en utilisant la connaissance statistique de la relation entre les structures déposées dans la PDB et la séquence de la protéine que l'on souhaite modéliser. La prédiction est faite en enfilant (c'est-à-dire en plaçant, en alignant) chaque acide aminé dans la séquence cible vers une position dans la structure du modèle et en évaluant dans quelle mesure la cible s'adapte au modèle. Une fois que le modèle le mieux adapté est sélectionné, le modèle structurel de la séquence est construit en fonction de l'alignement sur le modèle choisi. Une protéine est une structure très fine transversalement mais très longue. Cette structure est le plus souvent repliée sur elle-même pour occuper un espace minimum. L'enveloppe définie par cette structure n'est pas régulière, les interactions des divers champs font que certaines portions de la molécules seront cachées alors que d'autres resteront disponibles pour interagir avec d'autres molécules. Cette forme lui confère des propriétés biologiques additionnelles. Modéliser une protéine, consiste donc en grande partie à essayer de retrouver cette forme 3D. Un élément déterminant de la forme consiste dans ses coudes, c'est-à-dire les endroits où la molécule se replie dans une autre direction. Si on veut inventer une nouvelle protéine, on va sans doute d'abord la définir à partir de ses acides aminés, cependant cela ne suffit pas, son activité biologique est largement définie par sa forme qui est aussi importante que sa composition biochimique.