Résumé
Les aquaporines (AQP) sont une classe de protéines membranaires qui forment des « pores » perméables aux molécules d'eau dans les membranes biologiques. Les aquaporines permettent le passage de l'eau de part et d'autre de la membrane tout en empêchant les ions de pénétrer dans la cellule. En 2009, environ 500 aquaporines ont été découvertes aussi bien dans le règne végétal qu'animal, dont 13 chez l'humain. La premiere protéine canal pour l'eau appelée de suite l'aquaporine 1 (AQP1) a été découverte en 1985 au Département de Biologie Cellulaire et moléculaire de l'Université de Médecine et Pharmacie de Cluj-Napoca en Roumanie par une équipe dirigée par le Pr Gheorghe Benga. Observées pour la premiere fois dans la Membrane (biologie) de l'Hématie humaine. Peter Agre en 1992 en injectant l'ARNm de la protéine dans un œuf de xénope alors qu'il étudiait les globules rouges et leurs parois. Il a reçu le Prix Nobel de chimie pour ses travaux en 2003. On supposait l'existence d'une structure de ce type car la pénétration osmotique de l'eau au travers des membranes lipidiques ne pouvait expliquer l'importance des échanges et flux observés au niveau cellulaire, des organes (reins par exemple capables de traiter l'équivalent de plusieurs centaines de litres d'eau par jour) et organismes. Ce sont des protéines de 250 à 300 acides aminés et 25 à . Elles sont constituées de 6 hélices alpha s'insérant dans la bicouche lipidique constituante de la membrane. Ces 6 hélices sont reliées par des boucles d'acides aminés dont 3 particulièrement importantes se trouvent au milieu des boucles B et E : NPA (N pour asparagine, P pour proline et A pour alanine). C'est face à ce motif NPA que la cassure des ions H+ peut se faire : les deux boucles interagissent pour former une septième hélice créant un étranglement de de diamètre dans le canal qui constitue le pore. Les aquaporines sont des homotétramères indépendants, c'est-à-dire qu'elles sont composées de 4 monomères capables de transporter les molécules d'H2O individuellement.
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