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Concept
Filament intermédiaire
Résumé
Les filaments intermédiaires ont une dimension intermédiaire (de 8 à 12 nm) entre les filaments fins d'actine et les microtubules formant à eux trois, le cytosquelette. Décrits d'abord dans les muscles, ce sont les structures les plus stables du cytosquelette. En effet, les traitements dissolvant les microtubules et les microfilaments laissent apparaître le réseau de filaments intermédiaires. De plus, ces structures semblent ne pas être désassemblées aussi souvent que les microtubules et les microfilaments. Elles constituent la charpente de la cellule. Leur structure moléculaire varie selon le type cellulaire, ils peuvent ainsi être utilisés afin de déterminer le tissu d'origine d'un cancer (grâce à des anticorps monoclonaux spécifiques).
Ils ne sont pas visibles en microscopie optique avec des colorations standards, pour les visualiser on peut utiliser:
l'imprégnation argentique ;
l'immunocytochimie.
Les filaments intermédiaires sont présents dans le hyaloplasme (dans le cytoplasme) et le nucléoplasme. Ce sont des polymères stables formés de protéines fibreuses.
Ce sont des constituants du cytosquelette qui sont formés de protéines fibrillaires assemblées de façon hélicoïdale. (Ce sont d'ailleurs les seuls filaments du cytosquelette à être constitués de protéines fibrillaires, les microfilaments et microtubules étant faits de protéines globulaires.)
Il existe 5 sous types de filaments, qui sont des polymères de différents types de protéines fibrillaires (kératines de type acide, kératines de type basique, vimentine et apparentés, neurofilaments et lamines) ainsi que des protéines fibrillaires en rapport avec les cellules gliales.
La nature des protéines est variable d'un type de cellule à l'autre : vimentine dans les fibroblastes, desmine dans les cellules musculaires striées squelettiques, neurofilaments dans les neurones, cytokératine dans les cellules épithéliales, lamine dans les noyaux, mais leur structure de base est identique.
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Proximité ontologique