Coopérativité

La coopérativité est un phénomène caractérisant des systèmes au sein desquels des éléments identiques ou quasi identiques agissent de manière dépendante les uns avec les autres, par rapport à un système standard hypothétiquement sans interaction et où les éléments individuels agiraient indépendamment les uns des autres. Dans le domaine de la biochimie, la coopérativité est une propriété des protéines, enzymes ou des récepteurs, qui possèdent deux ou plusieurs sites permettant de fixer des substrats ou des ligands. Une protéine est dite coopérative lorsque les fixations des différents ligands ne sont pas indépendantes, mais se renforcent mutuellement : la liaison d'un premier ligand sur son site augmente l'affinité d'un autre ligand sur un autre site. La protéine utilise une partie de l'enthalpie libre de liaison associée à la fixation du premier ligand pour modifier sa conformation. Cette conformation modifiée a une géométrie plus favorable à la fixation du second ligand. Certaines protéines ont un comportement opposé et montrent une coopérativité négative ou anticoopérativité. Dans ce cas, la fixation d'un premier ligand fait baisser l'affinité et donc l'efficacité de liaisons des ligands suivants. Le cas limite de l'anticoopérativité se produit lorsque la fixation sur un premier site abolit la fixation sur un second site. On parle alors de réactivité demi-site. right|thumb|Exemple de courbes de Hill pour différentes valeurs de la constante n. Les tracés montrent la fraction de sites contenant un ligand en fonction de la concentration de ligand libre Le biochimiste britannique Archibald Vivian Hill fut l'un des premiers à proposer une formulation mathématique de la coopérativité, dans le cadre de ses travaux sur la fixation de l'oxygène par l'hémoglobine. L'équation de Hill concerne le cas particulier de la fixation d'un même ligand sur plusieurs sites d'une protéine oligomérique possédant un site de fixation sur chaque monomère.