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Explore les principes énergétiques des interactions moléculaires dans les biomolécules, en se concentrant sur les interactions non covalentes et la structure 3D des acides nucléiques.
Explore les défis de la quantification des protéines en utilisant la spectrométrie de masse et des techniques comme SILAC et TMT pour comparer les niveaux de peptides entre les échantillons.
Explore les modifications post-traductionnelles et les processus de repliement dans le réticulum endoplasmique, en utilisant des exemples tels que le virus de la grippe et les maladies du repliement des protéines.
Se penche sur la prédiction de la structure des protéines grâce à l'analyse des contacts avec les acides aminés et à des méthodes informatiques avancées.
Explore l'importance des interactions protéine-ligand, en se concentrant sur les affinités de liaison et les paysages énergétiques, avec des implications pour le développement et la spécificité des médicaments.
Explore le profilage des protéines basé sur les activités pour l'identification des sites drogués et les stratégies visant à minimiser la réactivité non ciblée des inhibiteurs covalents.
