Répétition riche en leucine
vignette|Domaine LRR de l'inhibiteur de ribonucléase de porc (). vignette|Variante structurelle chez constituée d'une alternance d' et d' (). vignette|Domaines N-terminaux fusionnés de l' H de Listeria monocytogenes (). Une répétition riche en leucine, ou leucine-rich repeat (LRR) en anglais, est un motif structurel présent dans certaines protéines où il forme un repliement en fer à cheval α/β. Ce type de repliement est constitué de séquences de d'acides aminés contenant une forte proportion de leucine, un acide aminé hydrophobe, constituant un domaine en forme de solénoïde. Chaque élément répété est généralement constitué de l'enchaînement –coude–, dont la répétition constitue un domaine qui présente globalement la géométrie d'un fer à cheval dont l'intérieur est formé de parallèles et l'extérieur est formé d'un réseau d'. Une face des et un côté des sont exposés au solvant et sont par conséquent constitués essentiellement de résidus hydrophiles, tandis que la région comprise entre les hélices et les feuillets forme le cœur hydrophobe de la protéine dans lequel sont enfouis les résidus de leucine. Les répétitions riches en leucine interviennent fréquemment dans l'établissement d'interactions protéine-protéine. Les motifs LRR ont été identifiés dans un grand nombre de protéines aux fonctions biologiques très diversifiées. L'inhibiteur de ribonucléase en est l'exemple le plus connu, mais d'autres protéines telles que la , protéine régulatrice de la tropomyosine, et le récepteur de type Toll possèdent également ce motif structurel. Le récepteur de type Toll possède en fait dix motifs LRR successifs qui interviennent dans la liaison aux motifs moléculaires associés aux agents infectieux. Si le motif LRR typique contient environ une proportion d'une pour chaque , certaines variantes qui forment des superhélices βα présentent parfois de longues boucles à la place des hélices entre feuillets adjacents. On a également identifié une variante structurelle appelée et constituée d'une alternance d' et 310 formant une superhélice droite dépourvue des habituellement présents dans les répétitions riches en leucines.
