Coenzyme Q-cytochrome c réductase

redresse=1.15|vignette| Schéma de fonctionnement du . L'espace intermembranaire mitochondrial est en haut, la membrane mitochondriale interne est représentée en gris au milieu, et la matrice mitochondriale est en bas. redresse=1.15|vignette| Schéma de principe du cycle Q. La coenzyme Q-cytochrome c réductase, ou complexe de la chaîne respiratoire, également appelée complexe bc1, est une oxydoréductase membranaire qui catalyse la réaction : ubiquinol + 2 ferricytochrome c + 2 H+matriciel ubiquinone + 2 ferrocytochrome c + 4 H+intermembranaire. Cette enzyme est présente dans la membrane plasmique de la plupart de bactéries et dans la membrane mitochondriale interne de tous les eucaryotes aérobies. Le rassemble plusieurs protéines : un , deux , et une ferrédoxine de type Rieske. L'enzyme elle-même d'un nombre relativement restreint de sous-unités comparé aux autres enzymes respiratoires : il peut n'y en avoir que trois, mais les animaux supérieurs peuvent en compter onze. Trois de ces sous-unités possèdent des groupes prosthétiques. Le possède deux hèmes, notés bL et bH, tandis que le en possède un, noté c1, et que la protéine de Rieske possède deux clusters fer-soufre [2Fe-2S]. Le mécanisme réactionnel du complexe est appelé cycle Q, en référence à l'ubiquinone. Chaque cycle a pour effet de libérer quatre protons dans l'espace intermembranaire mitochondrial mais de n'en absorber que deux issus de la matrice mitochondriale. Ceci contribue à la génération d'un gradient de concentration de protons à travers la membrane mitochondriale interne. Dans le même temps, deux molécules d'ubiquinol sont oxydées en ubiquinone, tandis qu'une molécule d'ubiquinone est réduite en ubiquinol et que deux électrons sont transférés à deux . Le cycle Q se déroule en deux temps : Premier temps : Une première molécule d'ubiquinol se lie au site Qo du tandis que de l'ubiquinone se lie au site Qi. La molécule d'ubiquinol liée au site Qo cède son premier électron à un cluster fer-soufre, qui le cède à l' du , qui le cède enfin à l'hème d'un .

Implementation of a flavin biosynthesis operon improves extracellular electron transfer in bioengineered Escherichia coli

Ardemis Anoush Boghossian, Melania Reggente, Mohammed Mouhib

Bioelectrochemical systems (BES) are promising for energy, sensing, environmental, and synthesis applications. Escherichia coli were previously bioengineered for application in BES by introduction of extracellular electron transfer (EET) pathways. Inspired ...

2023

Mechanism of Reduction of Aqueous U(V)-dpaea and Solid-Phase 2 U(VI)-dpaea Complexes: The Role of Multiheme c‑Type Cytochromes

Marinella Mazzanti, Rizlan Bernier-Latmani, Karin Lederballe Meibom, Margaux Camille Andréa Molinas, Radmila Faizova

The biological reduction of soluble U(VI) complexes to form immobile U(IV) species has been proposed to remediate contaminated sites. It is well established that multiheme c-type cytochromes (MHCs) are key mediators of electron transfer to aqueous phase U( ...

2023