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Explore les forces de repli des protéines, y compris les interactions van der Waals, les liaisons hydrogène et les ponts salés, et leur impact sur la stabilité.
Explore le rôle de Hsp70 dans le développement des protéines et la traction entropique, en discutant de la stabilisation par chaperon et de l'hydrolyse ATP.
Explore les mécanismes d'homéostasie protéique de l'appareil Golgi, y compris le contrôle de la qualité, l'impact du stress protéotoxique et le déploiement des protéines induites.
Explore le rôle du Hsp70 mitochondrial dans les processus d'importation et de pliage des protéines, les voies de réponse au stress et les techniques expérimentales.
Explore le mécanisme moléculaire et la préférence du client pour la chaperonine GroEL dans la prévention du repliement des protéines et de l'agrégation.
Explore les principes de conception des protéines, les défis dans la stabilité des protéines membranaires et les approches computationnelles pour optimiser les structures protéiques.
Explore la régulation de la protéostase au moyen d'interactions chaperon et de modifications post-traductionnelles, révélant des aperçus sur les mécanismes de contrôle de la qualité des protéines.
