UbiquitineL'ubiquitine est une protéine de 76 acides aminés servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire. L'ubiquitination désigne la fixation (covalente, ATP dépendante grâce à une cascade d'enzymes E1, E2, E3) spécifique et régulée d'une ou plusieurs ubiquitines sur une protéine cible (il faut quatre ubiquitines pour qu'une protéine soit dégradée).
Protéine kinaseLes kinases de protéine ou protéine-kinases (de l'anglais protein kinase) sont des enzymes qui catalysent le transfert d'un groupe phosphate de l'adénosine triphosphate (ATP) sur l'hydroxyle (groupe –OH) des chaînes latérales des acides aminés ayant une fonction alcool : sérine, thréonine et tyrosine. Protéine–OH + ATP → protéine–O-PO32− + ADP Les protéine-kinases sont impliquées dans la régulation de l'activité des protéines cibles. Certaines protéine-kinases ont besoin de l'activation d'une cycline pour être fonctionnelles, on les appelle kinases cyclines-dépendantes (Cdk).
Ubiquitin-like proteinUbiquitin-like proteins (UBLs) are a family of small proteins involved in post-translational modification of other proteins in a cell, usually with a regulatory function. The UBL protein family derives its name from the first member of the class to be discovered, ubiquitin (Ub), best known for its role in regulating protein degradation through covalent modification of other proteins. Following the discovery of ubiquitin, many additional evolutionarily related members of the group were described, involving parallel regulatory processes and similar chemistry.
Adressage des protéinesDans une cellule, la localisation d'une protéine est essentielle à son bon fonctionnement. Or le lieu de production d'une protéine est souvent différent de son lieu d'action. L'adressage est l'ensemble des mécanismes qui permettent à une protéine d'être dirigée vers la bonne position. Les ARNm sont sujet à un adressage. Günter Blobel, biologiste moléculaire germano-américain, a obtenu le Prix Nobel de physiologie ou médecine en 1999 pour ses travaux sur la NLS (nuclear localisation signal), une séquence en acides aminés permettant aux protéines qui la portent d'être importée dans le noyau grâce à des importines.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
