Tandem mass spectrometryTandem mass spectrometry, also known as MS/MS or MS2, is a technique in instrumental analysis where two or more mass analyzers are coupled together using an additional reaction step to increase their abilities to analyse chemical samples. A common use of tandem MS is the analysis of biomolecules, such as proteins and peptides. The molecules of a given sample are ionized and the first spectrometer (designated MS1) separates these ions by their mass-to-charge ratio (often given as m/z or m/Q).
Spectrométrie de massethumb|right|Spectromètre de masse La spectrométrie de masse est une technique physique d'analyse permettant de détecter et d'identifier des molécules d’intérêt par mesure de leur masse, et de caractériser leur structure chimique. Son principe réside dans la séparation en phase gazeuse de molécules chargées (ions) en fonction de leur rapport masse/charge (m/z). Elle est utilisée dans pratiquement tous les domaines scientifiques : physique, astrophysique, chimie en phase gazeuse, chimie organique, dosages, biologie, médecine, archéologie.
Electron ionizationElectron ionization (EI, formerly known as electron impact ionization and electron bombardment ionization) is an ionization method in which energetic electrons interact with solid or gas phase atoms or molecules to produce ions. EI was one of the first ionization techniques developed for mass spectrometry. However, this method is still a popular ionization technique. This technique is considered a hard (high fragmentation) ionization method, since it uses highly energetic electrons to produce ions.
Proton-transfer-reaction mass spectrometryProton-transfer-reaction mass spectrometry (PTR-MS) is an analytical chemistry technique that uses gas phase hydronium reagent ions which are produced in an ion source. PTR-MS is used for online monitoring of volatile organic compounds (VOCs) in ambient air and was developed in 1995 by scientists at the Institut für Ionenphysik at the Leopold-Franzens University in Innsbruck, Austria. A PTR-MS instrument consists of an ion source that is directly connected to a drift tube (in contrast to SIFT-MS no mass filter is interconnected) and an analyzing system (quadrupole mass analyzer or time-of-flight mass spectrometer).
Ion-mobility spectrometry–mass spectrometryIon mobility spectrometry–mass spectrometry (IMS-MS) is an analytical chemistry method that separates gas phase ions based on their interaction with a collision gas and their masses. In the first step, the ions are separated according to their mobility through a buffer gas on a millisecond timescale using an ion mobility spectrometer. The separated ions are then introduced into a mass analyzer in a second step where their mass-to-charge ratios can be determined on a microsecond timescale.
Selected reaction monitoringSelected reaction monitoring (SRM), also called Multiple reaction monitoring, (MRM), is a method used in tandem mass spectrometry in which an ion of a particular mass is selected in the first stage of a tandem mass spectrometer and an ion product of a fragmentation reaction of the precursor ions is selected in the second mass spectrometer stage for detection. A general case of SRM can be represented by where the precursor ion ABCD+ is selected by the first stage of mass spectrometry (MS1), dissociates into molecule AB and product ion CD+, and the latter is selected by the second stage of mass spectrometry (MS2) and detected.
Chromatographie en phase gazeuse-spectrométrie de masseLa chromatographie en phase gazeuse couplée à la spectrométrie de masse, abrégé CPG-SM, ou GC-MS de l'anglais Gas chromatography-mass spectrometry, est une technique d'analyse qui combine les performances de la chromatographie en phase gazeuse, pour la séparation des composés d'un échantillon, et de la spectrométrie de masse, pour la détection et l’identification des composés en fonction de leur rapport masse sur charge. Cette technique permet d'identifier et/ou de quantifier précisément de nombreuses substances présentes en très petites quantités, voire en traces.
Spectromètre de masse à temps de volLa spectrométrie à temps de vol (TOF-MS, selon l'acronyme anglais en) est une méthode de spectrométrie de masse dans laquelle les ions sont accélérés par un champ électrique de valeur connue. Il résulte de cette accélération que les ions de même charge électrique acquièrent la même quantité de mouvement. La vitesse des ions, par contre, dépend du rapport masse sur charge. On mesure le temps mis par une particule chargée pour atteindre un détecteur situé à une distance connue.
Protein fold classIn molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).
HémoglobineL'hémoglobine, couramment symbolisée Hb, parfois Hgb, est un pigment respiratoire (de la famille moléculaire des métalloprotéines, ici contenant du fer) présent essentiellement dans le sang des vertébrés, au sein de leurs globules rouges, ainsi que dans les tissus de certains invertébrés. Elle a pour fonction de transporter l'oxygène depuis l'appareil respiratoire (poumons, branchies) vers le reste de l'organisme. La quantité d'hémoglobine est un paramètre mesuré lors d'un hémogramme.
