Structure quaternairevignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.
Spectroscopie par transformée de FourierLa spectroscopie par transformée de Fourier est une technique de mesure par laquelle les spectres sont collectés sur la base de mesures de la cohérence d'une source radiative, utilisant le domaine temporel ou le domaine spatial des rayonnements électromagnétiques ou autre. Elle peut être appliquée à plusieurs types de spectroscopie dont la spectroscopie optique, la spectroscopie infrarouge (FTIR, FT-NIRS), la résonance magnétique nucléaire (RMN) et l'imagerie spectroscopique à résonance magnétique (MRSI), la spectrométrie de masse et la spectroscopie par résonance paramagnétique électronique.
Spectrométrie de massethumb|right|Spectromètre de masse La spectrométrie de masse est une technique physique d'analyse permettant de détecter et d'identifier des molécules d’intérêt par mesure de leur masse, et de caractériser leur structure chimique. Son principe réside dans la séparation en phase gazeuse de molécules chargées (ions) en fonction de leur rapport masse/charge (m/z). Elle est utilisée dans pratiquement tous les domaines scientifiques : physique, astrophysique, chimie en phase gazeuse, chimie organique, dosages, biologie, médecine, archéologie.
Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteinsNuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins (usually abbreviated protein NMR) is a field of structural biology in which NMR spectroscopy is used to obtain information about the structure and dynamics of proteins, and also nucleic acids, and their complexes. The field was pioneered by Richard R. Ernst and Kurt Wüthrich at the ETH, and by Ad Bax, Marius Clore, Angela Gronenborn at the NIH, and Gerhard Wagner at Harvard University, among others.
Conformation éclipséeIn chemistry an eclipsed conformation is a conformation in which two substituents X and Y on adjacent atoms A, B are in closest proximity, implying that the torsion angle X–A–B–Y is 0°. Such a conformation can exist in any open chain, single chemical bond connecting two sp3-hybridised atoms, and it is normally a conformational energy maximum. This maximum is often explained by steric hindrance, but its origins sometimes actually lie in hyperconjugation (as when the eclipsing interaction is of two hydrogen atoms).
Conformation décaléeIn organic chemistry, a staggered conformation is a chemical conformation of an ethane-like moiety abcX–Ydef in which the substituents a, b, and c are at the maximum distance from d, e, and f; this requires the torsion angles to be 60°. It is the opposite of an eclipsed conformation, in which those substituents are as close to each other as possible. Such a conformation exists in any open chain single chemical bond connecting two sp3-hybridised atoms, and is normally a conformational energy minimum.
ProlineLa proline (abréviations IUPAC-IUBMB : Pro et P) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons CCU, CCC, CCA et CCG. C'est le seul acide aminé protéinogène ayant une amine secondaire et non primaire, ce qui lui confère une géométrie particulière tendant à interrompre les structures secondaires des protéines telles que les et les . La proline forme des résidus apolaires qui en polymérisant peuvent former divers types de protéines dans une famille dite des polyprolines.
OligomèreUn oligomère est une molécule constituée d'un petit nombre (généralement inférieur à dix) d'éléments identiques ou très semblables (pour un grand nombre on parle de polymère). En biochimie, le terme oligomère est utilisé pour des fragments d'ADN courts. On peut aussi l'utiliser pour qualifier un complexe protéinique composé de deux sous-ensembles (un sous-ensemble étant une chaîne polypeptidique) ou plus. Dans ce cas, un oligomère constitué de différents types de polypeptides est appelé hétéro-oligomère.
Isomérie cis-transEn chimie organique, les préfixes cis et trans servent à préciser la configuration géométrique d'une molécule en spécifiant si, par rapport à la chaine principale de la molécule décrite, les principaux groupes fonctionnels sont situés du même côté (cis-, « ensemble » en latin) ou au contraire de part et d'autre (trans-, « à travers » en latin). Les deux configurations cis- et trans- sont donc diastéréoisomères. Pour la détermination cis/trans, la priorité des substituants est définie selon leur encombrement stérique, et non selon la nomenclature Cahn-Ingold-Prelog.
Spectroscopie astronomiqueLa spectroscopie est l'un des moyens principaux pour les astrophysiciens pour étudier l'Univers. En 1835, Auguste Comte disait dans son Cours de philosophie positive que parmi les choses qui resteraient à jamais hors de portée de la connaissance humaine figurait la composition chimique du Soleil. Il ne vécut pas assez longtemps pour voir en 1865 deux savants allemands, Robert Bunsen et Gustav Kirchhoff analyser pour la première fois la lumière du Soleil et permettre la détermination de la composition chimique de celui-ci.
