Passer au contenu principal

Recherche

Afficher tous les résultats pour

Accueil

Publication

Extracellular matrix heparin-binding domains

À propos
Confidentialité
Mentions légales

Copyright © 2025 EPFL, tous droits réservés

Graph Chatbot

Jeffrey Alan Hubbell, Mikaël Martino, Federico Tortelli, Jeffrey James Rice
2015

Résumé

Heparin binding peptides derived from a Tenascin (TNC) III1-5 domain or a fibrinogen ²15-66 domain have been found that bind certain cytokines with high affinity. Materials and methods for making compositions and devices using these peptides are disclosed.

Source officielle

https://infoscience.epfl.ch/entities/publication/b648b8c5-29ab-45de-825c-4b5a0d5276b5

À propos de ce résultat

Cette page est générée automatiquement et peut contenir des informations qui ne sont pas correctes, complètes, à jour ou pertinentes par rapport à votre recherche. Il en va de même pour toutes les autres pages de ce site. Veillez à vérifier les informations auprès des sources officielles de l'EPFL.

Concepts associés (7)

Les laminines sont les constituants protéiques majeurs de la lame basale, en dehors du collagène. La laminine a été isolée pour la première fois à partir de sarcomes murins d’EHS2 au milieu du par le Timpl et Rupert (Allemagne). Les molécules de laminines sont sécrétées par les cellules épithéliales (1 chaine) et par les cellules conjonctives (2 chaines) du chorion sous-jacent à la lame basale. Les laminines sont une famille de protéines, plus précisément de glycoprotéines hétérotrimériques de grande taille avec un poids moléculaire de 400 à 1000 kDa.

vignette|schéma fibronectine Fibronectine est le nom d'une classe de glycoprotéines présente dans la matrice extracellulaire et qui joue un rôle clé dans l'adhésion des cellules à la matrice extracellulaire. Son gène est le FN1 situé sur le chromosome 2 humain. De haut poids moléculaire, ces protéines sont retrouvées sous forme soluble dans le plasma sanguin et dans certains liquides biologiques. Elles sont aussi trouvées, alors sous forme insoluble dans les tissus.

Domaine protéique

redresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.

Publications associées (3)

Synthesis and application of bifunctional hypervalent iodine reagents for peptide modification

Elija Grinhagena

Protein-protein interactions (PPIs) are responsible for regulating many biological processes in human bodies. PPIs often have a large binding site and often interact through an alpha helical segment. Therefore, the inhibition of PPIs can be difficult using ...

EPFL2023

Crosslinking Allosteric Sites on the Nucleosome Core Particle

Lucinda Kate Batchelor

Designing compounds that bind to the acidic patch of the nucleosome core particle (NCP) is an emerging therapeutic approach that can inhibit the binding of key chromatin factors. Pretreatment of human ovarian carcinoma, A2780, cells with RAPTA-T, an antime ...

EPFL2019

Tenascin C Promiscuously Binds Growth Factors via Its Fifth Fibronectin Type III-Like Domain

Jeffrey Alan Hubbell, Federico Tortelli, Jeffrey James Rice

Tenascin C (TNC) is an extracellular matrix protein that is upregulated during development as well as tissue remodeling. TNC is comprised of multiple independent folding domains, including 15 fibronectin type III-like (TNCIII) domains. The fifth TNCIII dom ...

Public Library of Science2013