Une modification post-traductionnelle est une modification chimique d'une protéine, réalisée le plus souvent par une enzyme, après sa synthèse ou au cours de sa vie dans la cellule. Généralement cette modification entraîne un changement de la fonction de la protéine considérée, que ce soit au niveau de son action, de sa demi-vie, ou de sa localisation cellulaire. l'acétylation, soit l'addition d'un groupe acétyl provenant de l'acétyl-CoA, catalysé par un petit nombre d'enzyme (de type N-acétyl transférases), généralement au niveau de l'extrémité N-terminal d'une protéine ; néanmoins, cette modification qui intervient durant la synthèse de la proteine est essentiellement cotraductionelle bien que généralement considérée, à tort, comme une modification post-traductionelle ; l'alkylation, soit l'addition d'un groupe alkyl, méthyl ou éthyl ; la méthylation est l'addition d'un groupe méthyl, généralement sur les acides aminés lysine ou arginine. la méthylthiolation est l'addition d'un groupe méthylthio. Le seul cas décrit actuellement dans la littérature est présent sur la position β de la chaîne latérale de l'aspartate 88 de la protéine ribosomique S12. la biotinylation, qui est l'acylation d'une lysine par un groupement biotine. la glutamylation, qui est la liaison covalente d'un résidu d'acide glutamique sur la tubuline ou un autre protéine. la glycylation, qui est la liaison covalente d'un ou plusieurs (jusqu'à 40) résidus glycine sur la partie C-terminale de la tubuline. la glycosylation, soit l'addition d'un groupe glycosyl sur un résidu asparagine, hydroxylysine, sérine, ou thréonine, produisant ainsi une glycoprotéine. L'hydroxylation, soit l'addition d'un groupe hydroxyle à une protéine, le plus souvent sur un résidu proline ou lysine formant l'hydroxyproline ou l'hydroxylysine. l'isoprénylation, soit l'addition d'un groupe isoprenoïde (c.a.d. farnésol ou geranylgeraniol) : la prénylation la myristoylation la farnésylation la géranylgéranylation la lipoylation la phosphopantetheinylation, ou addition d'un 4'-phosphopantetheinyl depuis le coenzyme A.

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Glycosylation
La glycosylation est une réaction enzymatique consistant à lier de façon covalente un glucide à une chaîne peptidique, une protéine, un lipide ou d'autres molécules. À ne pas confondre avec la glycation, réaction purement chimique et spontanée. Le processus de glycosylation débute dans le réticulum endoplasmique rugueux (RER) et s'achève dans l'appareil de Golgi. La glycosylation concerne essentiellement les protéines membranaires ainsi que les protéines sécrétées.
Lysine
La lysine (abréviations IUPAC-IUBMB : Lys et K) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, et l'un des neuf acides aminés essentiels pour l'homme. Elle est codée sur les ARN messagers par les codons AAA et AAG. Elle est caractérisée par la présence d'une fonction amine primaire à l'extrémité de sa chaîne latérale, ce qui en fait un résidu basique dans les protéines, tout comme l'arginine et l'histidine. Le peptide poly-lysine est un polymère de plusieurs lysines.
Thréonine
La thréonine (abréviations IUPAC-IUBMB : Thr et T) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, et l'un des aminés essentiels pour l'homme. Elle est codée sur les ARN messagers par les codons ACU, ACC, ACA et ACG. Elle est structurellement semblable à la valine, mais avec un groupe hydroxyle sur le . Elle possède de ce fait deux atomes de carbone asymétriques, le diastéréoisomère thréo (2S,3R) est de loin le plus abondant naturellement, le diastéréoisomère allo (2S,3S) étant bien plus rare dans les systèmes biologiques.
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