Les hydrogénases sont des enzymes qui catalysent de façon réversible la conversion des ions H+ (« protons ») en dihydrogène selon la réaction : 2H+ + 2e– = . Les sites actifs de ces enzymes sont de nature organométallique et diffèrent entre eux notamment par la nature des métaux qui les composent. Il existe ainsi trois classes d'hydrogénases : les hydrogénases [NiFe], les hydrogénases à fer seul [FeFe] et les hydrogénases précédemment appelées sans-métal, mais qui contiennent en fait un fer. En 1887, Hoppe-Seyler découvre que des bactéries peuvent décomposer le formiate en et . Le nom « hydrogénase » est donné par Stevenson et Stickland en 1931 après avoir observé la production d’hydrogène par des bactéries du colon et son utilisation pour réduire des substrats. Les hydrogénases désignent maintenant une classe d’enzyme qui peut catalyser de façon réversible la conversion des protons en hydrogène : Elles catalysent cette réaction à un potentiel très proche du potentiel thermodynamique (E°app = dans l’eau, à , sous de et pH 7). Dans ces organismes, l’hydrogène peut avoir deux fonctions. La première fonction est énergétique : un excédent de pouvoir réducteur peut être éliminé sous forme d’hydrogène. La seconde fonction métabolique utilise l’hydrogène comme substrat réducteur : réduction du en méthane chez Methanobacterium, en acide éthanoïque chez Acetobacterium, hydrogénation du fumarate chez Vibrio succinogenes, production de NAD(P)H dans les hydrogénases diaphorases comme chez Ralstonia eutropha Si les hydrogénases sont connues depuis plus d’un siècle, la détermination de leurs structures et plus particulièrement celle de leurs sites actifs a suivi un long cheminement : En 1956, la présence de fer non hémique est confirmée. Au cours des années 1970, des expériences de RPE ont montré que les hydrogénases contenait des clusters fer-soufre de type ferrédoxine HiPIP (« high potential iron-sulfur protein »). En 1980, Thauer a détecté la présence de nickel dans certaines hydrogénases donnant lieu à de nombreuses spéculations sur la nature du site actif.

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