Superoxyde dismutase
vignette|Structure dimérique de la Cu-SOD cytoplasmique humaine Les superoxydes dismutases (SOD) sont des métalloprotéines qui sont également des oxydoréductases catalysant la dismutation des anions superoxyde en oxygène et peroxyde d'hydrogène : 2 + 2 H ⟶ + . Cette enzyme intervient dans l'explosion oxydative et est également une composante essentielle du mécanisme d'élimination des radicaux libres. Elle est présente dans presque tous les organismes aérobies. Une des rarissimes exceptions est Lactobacillus plantarum et les Lactobacillus apparentés, qui n'en possèdent pas et utilisent un mécanisme enzymatique alternatif. Les superoxyde dismutases sont des métalloprotéines caractérisées par le métal (cuivre Cu et zinc Zn, manganèse Mn, fer Fe ou nickel Ni) contenu dans leur site actif. Les superoxyde dismutases à cuivre-zinc et les superoxyde dismutases à nickel constituent des classes distinctes des superoxyde dismutases à fer et à manganèse. Ces deux dernières possèdent en effet des séquences protéiques et des structures tridimensionnelles très proches. Certaines protéines de cette dernière famille sont cambialistiques, c'est-à-dire qu'elles acceptent dans leur site actif du fer ou du manganèse tout en conservant leur activité enzymatique. La dismutation du superoxyde catalysée par les SOD peut être écrite à l'aide des deux demi-réactions ci-dessous : M(n+1)+ − SOD + O2•– ⟶ Mn+ − SOD + O2 Mn+ − SOD + O2•– + 2H+ ⟶ M(n+1)+ − SOD + . où M = Cu (n = 1), Mn (n = 2), Fe (n = 2). Considérant ces équations, tout élément métallique impliqué dans un couple redox monoélectronique, dont le potentiel d'oxydo-réduction à pH physiologique est compris entre les potentiels des réactions d'oxydation (-0,33V, en dioxygène) et de réduction (+0,89V en peroxyde d'hydrogène) du superoxyde peut être employé au sein d'une SOD. Bien que ces cations métalliques (excepté le fer(II)) ne possèdent pas un potentiel approprié à l'état libre, la coordination d'atomes donneurs issus de certaines chaînes latérales de la protéine (i.e.
