Complexe pyruvate déshydrogénase
Le complexe pyruvate déshydrogénase (PDC) est l'association de trois enzymes intervenant séquentiellement pour catalyser la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA. Le pyruvate est notamment issu de la glycolyse, tandis que l'acétyl-CoA est, par exemple, le point d'entrée du cycle de Krebs, qui fonctionne dans la foulée de la chaîne respiratoire pour parachever l'oxydation du groupement acétyle de l'acétyl-CoA. Le PDC est structurellement apparenté au complexe α-cétoglutarate déshydrogénase et au complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase, constitués comme lui d'une décarboxylase, d'une acyltransférase et d'une oxydo-réductase. Chez les procaryotes, il est organisé selon une symétrie qui varie suivant les espèces, cubique chez les bactéries à Gram négatif, avec 24 sous-unités E2, et dodécaédrique chez les bactéries à Gram positif, avec 60 sous-unité E2. Chez les eucaryotes, on le trouve dans la matrice mitochondriale, l'enzyme humaine étant constituée de 96 sous-unités organisées selon une symétrie dodécaédrique. {| style="background:none; padding:0; border-collapse:collapse; text-align:center" align="center" |- | rowspan="2" style="border:1px solid gray" bgcolor="#F0E0E0" align="left" | Enzyme | rowspan="2" style="border:1px solid gray" bgcolor="#F0E0E0" | Abrév.
