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Concept
Complexe pyruvate déshydrogénase
Résumé
Le complexe pyruvate déshydrogénase (PDC) est l'association de trois enzymes intervenant séquentiellement pour catalyser la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA. Le pyruvate est notamment issu de la glycolyse, tandis que l'acétyl-CoA est, par exemple, le point d'entrée du cycle de Krebs, qui fonctionne dans la foulée de la chaîne respiratoire pour parachever l'oxydation du groupement acétyle de l'acétyl-CoA.
Le PDC est structurellement apparenté au complexe α-cétoglutarate déshydrogénase et au complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase, constitués comme lui d'une décarboxylase, d'une acyltransférase et d'une oxydo-réductase. Chez les procaryotes, il est organisé selon une symétrie qui varie suivant les espèces, cubique chez les bactéries à Gram négatif, avec 24 sous-unités E2, et dodécaédrique chez les bactéries à Gram positif, avec 60 sous-unité E2. Chez les eucaryotes, on le trouve dans la matrice mitochondriale, l'enzyme humaine étant constituée de 96 sous-unités organisées selon une symétrie dodécaédrique.
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|-
| rowspan="2" style="border:1px solid gray" bgcolor="#F0E0E0" align="left" | Enzyme
| rowspan="2" style="border:1px solid gray" bgcolor="#F0E0E0" | Abrév.
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Proximité ontologique