Concept
Effet hydrophobe
Concepts associés (16)
Membrane plasmique
La membrane plasmique, également appelée membrane cellulaire, membrane cytoplasmique, voire plasmalemme, est une membrane biologique séparant l'intérieur d'une cellule, appelé cytoplasme, de son environnement extérieur, c'est-à-dire du milieu extracellulaire. Cette membrane joue un rôle biologique fondamental en isolant la cellule de son environnement.
Amphiphile
Une espèce chimique (que ce soit une molécule ou un ion) est dite amphilyophile, amphiphile, amphipathique ou bien amphipolaire lorsqu'elle possède à la fois un groupe hydrophile et un groupe hydrophobe. Le groupe hydrophobe est généralement une longue chaîne carbonée de la forme : CH3(CH2)n, avec n compris entre 4 et 16.
Empilement Pi
droite|vignette| Trois conformations du dimère de benzène En chimie, l' empilement pi (également appelé empilement π – π ) fait référence à des interactions attractives et non-covalentes entre les cycles aromatiques, car ils contiennent des liaisons pi . Ces interactions sont importantes dans l'empilement de nucléobases dans les molécules d' ADN et d' ARN, le repliement des protéines, la synthèse dirigée par matrice, la science des matériaux et la reconnaissance moléculaire, bien que certaines recherches suggèrent que l'empilement pi peut ne pas être opérationnel dans certaines de ces applications.
Interaction non covalente
Une interaction non covalente diffère d'une liaison covalente en ce qu'elle n'implique pas le partage d'électrons, mais implique plutôt des variations plus dispersées des interactions électromagnétiques entre molécules ou au sein d'une molécule. L' énergie chimique libérée lors de la formation d'interactions non covalentes est généralement de l'ordre de 1 à 5 kcal / mol ( à pour 6,02 × 1023 molécules). Les interactions non covalentes peuvent être classées en différentes catégories, telles que les effets électrostatiques, les effets π, les forces de van der Waals et les effets hydrophobes.
Hydrophilie
L'hydrophilie (du grec , « d’eau, aqueux », dérivé de , « eau », et de , « aimer ») caractérise un composé ou une partie de ce composé, ayant une affinité pour l'eau et tendance à s'y dissoudre. Ce composant est également ionique. Le contraire est l'hydrophobie, caractérisant un composé qui n'est pas attiré par l'eau et la repousse. Les composés hygroscopiques sont attirés par l'eau mais ne se dissolvent pas à son contact. Un composé hydrophile peut être soluble dans l'eau (hydrosoluble) ou les solvants polaires.
Micelle
Une micelle (nom féminin dérivé du nom latin mica, signifiant « parcelle ») est un agrégat sphéroïdal de molécules amphiphiles, c'est-à-dire de molécules possédant une chaîne hydrophile (tête polaire) dirigée vers le solvant et une chaîne hydrophobe (queue) dirigée vers l'intérieur. Une micelle mesure de 0,001 à 0,300 micromètre. L'hydrophobie des chaînes entraîne le regroupement des molécules et la mise en place de structures sphériques ou cylindriques visant à éliminer le solvant.
Molecular recognition
The term molecular recognition refers to the specific interaction between two or more molecules through noncovalent bonding such as hydrogen bonding, metal coordination, hydrophobic forces, van der Waals forces, π-π interactions, halogen bonding, or resonant interaction effects. In addition to these direct interactions, solvents can play a dominant indirect role in driving molecular recognition in solution. The host and guest involved in molecular recognition exhibit molecular complementarity.
Protéine membranaire
Les protéines membranaires constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines fibreuses et des protéines globulaires. Suivant le type de cellule et d'organite cellulaire, une membrane peut contenir des centaines de protéines différentes. Chaque protéine membranaire possède une orientation définie par rapport au cytoplasme : c'est pourquoi les propriétés des faces de la membrane sont très différentes. On parle de l’asymétrie de la membrane.
Repliement des protéines
thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Force intermoléculaire
Les forces intermoléculaires sont des forces de nature essentiellement électrostatique induisant une attraction ou une répulsion entre des particules chimiques (atomes, molécules ou ions). Ces forces sont en général bien plus faibles que les forces intramoléculaires qui assurent l'association des atomes dans les molécules.