Hémocyanine

vignette|L'hémocyanine oxydée, appelée oxyhémocyanine, donne sa coloration bleue violette au « sang » de l' Escargot de Bourgogne. vignette|Limulus polyphemus, une limule. L'hémocyanine, couramment symbolisée par Hc, est un pigment respiratoire de la famille moléculaire des métalloprotéines contenant du cuivre ayant pour fonction de transporter l'oxygène chez certains animaux parmi lesquels des arthropodes (crustacés, arachnides, limules, certains insectes) et des mollusques (bivalves, gastéropodes, coléoïdes notamment). Elle contient deux cations cuivreux Cu+ qui se lient à une molécule de manière réversible en devenant cuivriques Cu2+. L'oxygénation provoque un changement de couleur : la forme réduite, désoxygénée (à cations Cu+) est incolore, tandis que la forme oxygénée (à cations Cu2+) donne généralement des oxyhémocyanines bleues. Contrairement à l'hémoglobine des érythrocytes des vertébrés, l'hémocyanine flotte librement dans l'hémolymphe sans être contenue dans des cellules sanguines. Les hémocyanines sont les deuxièmes transporteurs d'oxygène les plus utilisés parmi les êtres vivants après les hémoglobines. Ils sont à l'origine de la couleur bleuâtre, et non rouge, du « sang » de ces animaux, variant selon le type d'hémocyanine des espèces (bleu violet chez l'escargot Hélix, bleu vert chez les pieuvres, les limules ou les arthropodes). C'est le physiologiste belge Léon Fredericq qui met en évidence l’hémocyanine (c'est lui qui en propose le nom, en 1878), deuxième transporteur d’oxygène utilisé par les êtres vivants, lors de ses travaux sur la physiologie des poulpes. La superfamille de l'hémocyanine des arthropodes est composée des phénol oxydases, des hexamérines, des pseudohémocyanines ou cryptocyanines, et des récepteurs d'hexamérines. Les phénol oxydases sont des tyrosinases contenant du cuivre. Elles interviennent dans les processus de sclérotisation de la cuticule des arthropodes, dans la cicatrisation des plaies et dans le système immunitaire. Elles sont produites sous forme de proenzymes qui sont activés par clivage du peptide N-terminal.