Résumé
L’oxyde nitrique synthase () est une oxydoréductase qui catalyse les réactions suivantes : 2 L-arginine + 2 NADPH + 2 H+ + 2 2 Nω-hydroxy-L-arginine + 2 NADP+ + 2 ; 2 Nω-hydroxy-L-arginine + NADPH + H+ + 2 2 L-citrulline + 2 NO + NADP+ + 2 . La réaction globale peut donc s'écrire : 2 L-arginine + 3 NADPH + 3 H+ + 4 2 L-citrulline + 2 NO + 3 NADP+ + 4 . Cette enzyme produit du monoxyde d'azote, ou oxyde nitrique, un radical libre de formule chimique •N=O présent dans la circulation sanguine. Elle est composée d’une chaîne polypeptidique unique qui possède plusieurs domaines s'enroulant autour de deux molécules d’hème. Cette chaîne polypeptidique possède deux domaines catalytiques ; un domaine oxygénase et un domaine réductase. Le domaine oxygénase se lie à l’arginine, à l’hème et à un cofacteur, la tétrahydrobioptérine (). Le domaine réductase possède un site de liaison pour les flavines (FAD, FMN) et pour le NADPH. Ces deux domaines sont connectés par le domaine de la flavine, qui permet le transfert des électrons du NADPH au fer de l’hème. Le cofacteur permet la forme homodimérique de NOS, ce qui lui permet d’être active. Récemment, un ion de zinc a été repéré et interviendrait dans le maintien de la structure homodimérique de la protéine. Les neurones qui contiennent la NOS sont observés à plusieurs endroits du cerveau, notamment dans le cortex cérébral, le cervelet, l’hippocampe et l’hypothalamus. Il existe dans l’organisme trois formes d’oxyde nitrique synthase : la forme inductible, la forme neuronale et la forme endothéliale. Ces trois isomères sont ubiquitaires. Elles sont exprimées à l’intérieur des cellules suivantes : les cellules endothéliales ; les cellules musculaires lisses ; les plaquettes ; les macrophages ; les lymphocytes ; les cellules myocardiques ; les cellules du système nerveux central et du système nerveux périphérique. Les gènes de ces protéines sont situés sur différents chromosomes. Le gène humain de la forme neuronale est situé sur le chromosome 12 et code une protéine d’environ .
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