vignette|Structure de l'ocytocine indiquant les résidus d'acides aminés.
En biochimie et en biologie moléculaire, un résidu est la partie d'une molécule, généralement un monomère, qui est restée inchangée après être entrée dans la composition d'une biomolécule complexe ou d'un polymère. C'est typiquement le cas des acides aminés lorsqu'ils forment un polypeptide : ainsi, la séquence peptidique en acides aminés de l'ocytocine, par exemple, est Cys–Tyr–Ile–Gln–Asn–Cys–Pro–Leu–Gly-, dans laquelle les trigrammes indiquent l'enchaînement des résidus d'acides aminés. Dans le cas des protéines, les chaînes latérales sont la partie des résidus située latéralement par rapport aux liaisons peptidiques dans le cas d'acides α-aminés, la proline étant à cet égard une exception en raison de son amine secondaire.
De même, on emploie le terme de résidu pour les polysaccharides, dans lesquels les monomères sont des oses : ainsi, le stachyose, par exemple, est un oligosaccharide de structure Gal(α1→6)Gal(α1→6)Glc(α1↔2β)Fru, où les trigrammes représentent les résidus osidiques.
Par extension, on parle également de résidus de bases nucléiques (A, C, G, T, U) dans un acide nucléique (ADN, ARN) ou encore de résidus d'acides gras dans les lipides et les lipoprotéines.
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L'histidine (abréviations IUPAC-IUBMB : His et H), du grec ancien , (« mât de navire », « métier à tisser », « voile de navire »), est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, l'un des aminés essentiels et fait partie des acides aminés glucoformateur. Elle est encodée sur les ARN messagers par les codons CAU et CAC. Elle est caractérisée par la présence d'un cycle imidazole qui confère une nature basique aux résidus d'histidine dans les protéines. Son rayon de van der Waals est égal à .
redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
vignette|Représentation tridimensionnelle de la neuraminidase. Les coordonnées des atomes ont été obtenues par cristallographie aux rayons X sur un échantillon de protéine cristallisée. vignette| Relations schématiques entre la biochimie, la génétique et la biologie moléculaire. La biochimie est l'étude des réactions chimiques qui se déroulent au sein des êtres vivants, et notamment dans les cellules. La complexité des processus chimiques biologiques est contrôlée à travers la signalisation cellulaire et les transferts d'énergie au cours du métabolisme.
If small molecules have led to tremendous progress in curing diseases, new therapeutic agents such as peptides or antibody-drugs conjugates have emerged as a highly promising next generation of pharmaceuticals. As for small molecules, their derivatization ...
EPFL2020
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Inspired by the preferential, allosteric binding of RAPTA-T and auranofin to the nucleosome core particle, we describe the design and synthesis of a series of heterobimetallic ruthenium(II)-gold(I) complexes with varying spacer lengths ranging from four to ...
Designing compounds that bind to the acidic patch of the nucleosome core particle (NCP) is an emerging therapeutic approach that can inhibit the binding of key chromatin factors. Pretreatment of human ovarian carcinoma, A2780, cells with RAPTA-T, an antime ...