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Concept
Histidine
Résumé
L'histidine (abréviations IUPAC-IUBMB : His et H), du grec ancien , (« mât de navire », « métier à tisser », « voile de navire »), est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, l'un des aminés essentiels et fait partie des acides aminés glucoformateur. Elle est encodée sur les ARN messagers par les codons CAU et CAC. Elle est caractérisée par la présence d'un cycle imidazole qui confère une nature basique aux résidus d'histidine dans les protéines. Son rayon de van der Waals est égal à .
Contrairement aux micro-organismes et aux plantes qui sont capables de synthétiser l'histidine, les animaux en sont incapables. Leur seul moyen de s'en procurer se situe dans leur alimentation. Qualifiée chez l'humain adulte, comme étant un acide aminé semi-indispensable, il devient cependant indispensable chez l'enfant car l'histidine intervient dans les processus de croissance biologique.
L'histidine est un acide aminé qui remplit des fonctions importantes dans la structure et la fonction des protéines.
Le noyau imidazole de l'histidine dispose d'un atome d'azote pouvant capter un proton, avec un pKa proche de la neutralité (pKa~6.8) et donc des conditions physiologiques. Cette propriété est cruciale pour la fonction de certaines protéines :
elle permet à certains résidus d'histidine présents dans les sites actifs d'enzymes d'intervenir dans des réactions de transfert de proton, dans les conditions physiologiques du cytoplasme (pH~7) ;
dans l'hémoglobine, les histidines présentes dans la protéine participent au maintien du pH sanguin en agissant comme molécule tampon.
L'azote du cycle imidazole des histidines peut également former des liaisons de coordination avec des ions métalliques comme Zn2+, Co2+, Fe2+ ou Ni2+. Ces liaisons sont importantes pour la fixation de ces ions dans des métalloprotéines, où la complexation du métal est requise pour l'activité de la protéine. On trouve par exemple une histidine comme ligand axial du fer dans la myoglobine et l'hémoglobine et deux histidines dans la complexation du zinc présent dans la collagénase, une protéase qui dégrade le collagène.
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