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Concept
Entérovirus
Résumé
Enterovirus (du grec ἔντερον, « intestin ») est un genre de virus non enveloppés à ARN simple brin de polarité positive. Ils appartiennent à la famille des Picornaviridae. Ce genre comprend neuf espèces dénommées entérovirus et trois espèces dénommées rhinovirus, elles-mêmes subdivisées en 300 sérotypes environ. Ce genre a été découvert par le Docteur David Tyrrell.
Contrairement à ce que l'étymologie pourrait laisser croire, les virus du genre Enterovirus ne sont pas spécifiques des intestins et ne regroupent pas tous les virus atteignant les intestins.
Pour minimiser le risque de confusion dans cet article, on réservera la graphie « Enterovirus » au genre, et la graphie « entérovirus » à une espèce ou à un sérotype.
La capside est non enveloppée, à symétrie icosaédrique, d'un diamètre de 27 à 30 nm. Elle est formée de , tétramères impliquant chacun un exemplaire des protéines structurales du virus (VP1, VP2, VP3 et VP4). La protéine VP4 n'est pas exposée à la surface de la particule virale. La capside virale comporte une dépression, appelée « canyon », qui contient le site d'attachement aux récepteurs cellulaires. La nucléocapside contient une molécule unique d'ARN génomique.
Le génome est constitué d'une molécule unique d'environ , contenant un seul cadre de lecture fonctionnel flanqué de deux régions non codantes, impliquées dans la régulation de la traduction et de la réplication du génome. Le génome viral est polyadénylé à son extrémité 3' et son extrémité 5' est liée de façon covalente à une petite protéine virale appelée VPg.
Après la décapsidation qui suit l'infection d'une cellule, la molécule d'ARN est directement prise en charge par la machinerie de traduction cellulaire qui va synthétiser l'ensemble des protéines virales. Sur la partie 5' du cadre de lecture se trouvent les séquences codant les 4 protéines structurales du virus (VP1 à VP4) qui forment la capside en aval desquelles se trouvent les séquences codant les protéines non structurales dont certaines contiennent des domaines enzymatiques (protéases, hélicase, ARN-polymérase ARN-dépendante).
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Proximité ontologique