Résumé
La vimentine est une protéine, membre de la famille des filaments intermédiaires. Les filaments intermédiaires sont des protéines structurelles importantes des cellules eucaryotes. Ils constituent, avec les microtubules et les microfilaments d'actine, le cytosquelette. Bien que la plupart des filaments intermédiaires soient des structures stables, dans les fibroblastes, la vimentine est une structure dynamique. Un monomère de vimentine, comme tous les autres filaments intermédiaires, a un domaine en hélice alpha, avec à chaque extrémité des têtes aminées non-hélicoïdales et des queues carboxylées. Les deux monomères tournent l'un autour de l'autre pour former un dimère bispiralé. Deux dimères forment un tétramère, qui, à son tour, forme une feuille en interagissant avec d'autres tétramères. La séquence de l'hélice α contient des acides aminés hydrophobes qui contribuent à la formation d'un "sceau hydrophobe" sur la surface de l'hélice. Ce sceau permet aux deux hélices de se réunir et de former une bobine. En outre, il existe une répartition périodique des acides aminés de base qui semble jouer un rôle important dans la stabilisation des dimères bispiralés. L'espacement des résidus est optimal pour la formation de , qui permettent de stabiliser la structure de l'hélice α. Même si ce type de stabilisation est intuitive pour des interactions intra-chaînes, plutôt que des interactions inter-chaînes, les scientifiques ont proposé que peut-être le passage de ponts salins intra-chaînes formés par les résidus acides et basiques à des interactions ioniques inter-chaînes contribue à l'assemblage du filament. Les scientifiques ont constaté que la vimentine est jointe au noyau, au réticulum endoplasmique, et aux mitochondries, que ce soit par sa partie latérale ou terminale. Ils en ont conclu que la vimentine joue un rôle important dans le soutien et l'ancrage de la position des organites dans le cytoplasme. La nature dynamique de la vimentine est importante car elle offre de la flexibilité à la cellule.
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