Une glycoprotéine est une protéine portant un ou plusieurs groupements oligosides. C'est un hétéroside (composé de plusieurs oses différents) dont le premier motif glucidique est fixé de façon covalente à la chaine polypeptidique.
Une glycoprotéine est synthétisée par la glycosylation d’une protéine, qui peut être de trois types (N-glycosylation, C-glycosylation et O-glycosylation) selon l’acide aminé utilisé, asparagine (NH2), tryptophane (en C2), sérine ou thréonine (OH). Les glycophorines sont, parmi bien d'autres, un exemple de glycoprotéines.
Les glycoprotéines ne renferment pas d'acide uronique, ni des esters sulfates dans leur structure.
La fraction glucidique peut représenter 5 à 40 % de la molécule.
Fibronectine
Glycoprotéine composée de 2 sous-unités protéiques reliées par une paire de ponts disulfure à leur extrémité C-terminale. Elle est par conséquent dimérique.
Elle possède différents motifs de liaison :
aux protéoglycanes ;
aux intégrines (via leur séquence RGD) ;
au collagène.
laminine
Glycoprotéine de la membrane basale, molécule flexible de 3 chaînes comportant plusieurs domaines :
2 chaînes bêta :
bêta 1 : site de fixation des cellules et du collagène IV (voir Type IV collagen),
bêta 2 : site de fixation du collagène IV ;
1 chaîne alpha qui fixe les protéoglycanes, les stéroïdes et des récepteurs de la membrane plasmique comme les intégrines et les dystroglycanes.
Elle constitue un support de liaison de plusieurs composants de la matrice, les organise en réseau et régule l'adhérence cellule-matrice.
Anticorps
Glycoprotéine complexe utilisée par le système immunitaire adaptatif pour détecter et neutraliser les agents pathogènes et sécrétés par les plasmocytes.
Les sélectines sont des glycoprotéines qui se trouvent dans l’espace transmembranaire des leucocytes et des cellules endothéliales. Leur interaction retient les leucocytes sur un court temps pour permettre l’action des intégrines par la suite. Les intégrines, également localisées sur les leucocytes et les cellules endothéliales, permettent l’adhésion cellulaire et l’enclenchement de la diapédèse.
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La membrane plasmique, également appelée membrane cellulaire, membrane cytoplasmique, voire plasmalemme, est une membrane biologique séparant l'intérieur d'une cellule, appelé cytoplasme, de son environnement extérieur, c'est-à-dire du milieu extracellulaire. Cette membrane joue un rôle biologique fondamental en isolant la cellule de son environnement.
La glycosylation est une réaction enzymatique consistant à lier de façon covalente un glucide à une chaîne peptidique, une protéine, un lipide ou d'autres molécules. À ne pas confondre avec la glycation, réaction purement chimique et spontanée. Le processus de glycosylation débute dans le réticulum endoplasmique rugueux (RER) et s'achève dans l'appareil de Golgi. La glycosylation concerne essentiellement les protéines membranaires ainsi que les protéines sécrétées.
Une modification post-traductionnelle est une modification chimique d'une protéine, réalisée le plus souvent par une enzyme, après sa synthèse ou au cours de sa vie dans la cellule. Généralement cette modification entraîne un changement de la fonction de la protéine considérée, que ce soit au niveau de son action, de sa demi-vie, ou de sa localisation cellulaire.
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Hoboken2024
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