Résumé
Les métallothionéines (MTs) sont des protéines de faibles masse moléculaire (6-10 kDa) caractérisées par leur structure et une haute affinité pour les ions métalliques. Elles sont présentes chez tous les animaux. Présentes chez de nombreux animaux et chez tous les mammifères, elles contribuent à la détoxication des organes et cellules. Elles peuvent inhiber l'action de certains médicaments (anticancéreux alkylants notamment). Elle se distingue par la répétition de Cys-X-Cys ou Cys-Cys ainsi que par l'absence d'acide aminé aromatique ou hydrophobique. Malgré la présence de nombreux résidus cystéines (Cys), on dénote une absence de pont disulfure. En effet, tous les groupes sulfhydryles participent à la liaison de 7 atomes de métaux divalents . Chez les chordés, on distingue 4 isoformes de MTs: MT-1, MT-2, MT-3 et MT-4. MT-1 et MT-2 sont extrêmement similaires. Ces 2 isoformes sont très abondantes dans le foie et les reins mais elles ont également été mises en évidence dans de nombreux autres tissus et types cellulaires. Ces protéines ont été isolées pour la première fois en 1957 par Margoshes et Vallee à partir d'un rein (organe de détoxication) de cheval. Leur structure, capable d'engager des ions métalliques, est mieux connue depuis les années 1990, grâce à la cristallographie par rayon X et grâce à la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire Ces protéines jouent un rôle majeur en contrôlant la biodisponibilité de métaux essentiels tels que le cuivre et le zinc et d'autres. Elles jouent également un rôle très important en contrôlant (dans une certaine mesure) certains effets toxiques de métaux lourds et métalloïdes hautement toxiques et/ou non essentiels (plomb, mercure, cadmium...) et en favorisant leur rétention ou leurs excrétion. La régulation de l'expression des gènes de MT-1 et MT-2 fait l'objet de nombreuses recherches . La régulation de la synthèse se fait essentiellement au niveau de la transcription.
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