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Explore la phosphorylation des protéines, en détaillant les modifications courantes comme l'acétylation et l'ubiquitination, la spécificité de la kinase et les mécanismes d'activation.
Explore les principes énergétiques des interactions moléculaires dans les biomolécules, en se concentrant sur les interactions non covalentes et la structure 3D des acides nucléiques.
Explore la diffraction de Fresnel et de Fraunhofer, les observations en champ proche et lointain, la mise au point des lentilles et la diffraction des rayons X par les cristaux.
Explore la structure, les propriétés et les techniques d'analyse des protéines, en soulignant l'importance de comprendre la charge protéique et d'interpréter les spectres UV et CD.
Explore la spectroscopie RMN pour la détermination de la structure des protéines et présente Cryo-EM comme une technique complémentaire aux progrès récents.
Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de techniques RMN et Cryo-EM, couvrant les déplacements chimiques, le marquage isotopique, le NOE et les méthodes d'imagerie à haute résolution.
Explore l'hydropathie, les acides aminés et leur interaction avec l'eau, y compris la mesure de l'hydrophobicité et des propriétés des acides aminés communs.
Plonge dans les principes de repliement des protéines, en mettant l'accent sur le rôle de la séquence dans la détermination de la structure et l'exploration de la thermodynamique et des interactions intermoléculaires.
