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Concept
Luciférase
Résumé
Les luciférases sont les enzymes clés de la réaction de bioluminescence. La luciférase la plus connue est celle de Photinus pyralis, soit une luciole de la famille des Lampyridae. Cette enzyme est classée comme une mono-oxygénase ATP-dépendante. C’est une enzyme bifonctionnelle puisqu’elle catalyse les réactions de deux voies métaboliques distinctes, soit la voie de bioluminescence et la voie de synthèse de l’acyl-CoA. Le terme Luciférase est dû à Raphaël Dubois, pionnier de l'étude des principes chimiques de la bioluminescence.
La luciférase catalyse la réaction de bioluminescence en oxydant la luciférine en oxyluciférine en présence d’oxygène, d’ATP et de Mg2+. Ceci provoque alors l'émission d'un photon dont la lumière résultante est jaune-vert. Lors de cette réaction, l'ATP est hydrolysée en AMP. De plus, il est crucial que le substrat ait la bonne chiralité : D(-)-Luciférine pour que la réaction ait lieu.
Eq. 1. Luciférase + D-luciférine + ATP Luciférase: D-Luciférine-AMP + PPi
Eq. 2. Luciférase: D-Luciférine-AMP + O2 à Luciférase: Oxyluciférine*+ AMP +CO2
Eq. 3. Luciférase: Oxyluciférine* à Luciférase: Oxyluciférine + hv
Cette enzyme possède aussi une fonction autre que la réaction de bioluminescence. En effet, lorsque la chiralité du substrat est inversée et que la réaction implique la L(+)-Luciférine, la luciféryl-CoA est formée. Les cofacteurs essentiels à cette réaction sont l’ATP, le Mg2+ et le coenzyme A. Il est à noter que les réactions sont inhibées en présence de leur énantiomère. Ainsi, [mcr1] la L(+)-Luciférine inhibe la réaction de bioluminescence alors que la D(-)-Luciférine inhibe la voie de synthèse de l’acyl-CoA.
En 1987, le gène codant cette enzyme a été cloné et les séquences de nucléotides d’ADNc et d’ADN génomique ont été déterminées. Cette séquence contient 550 résidus d’acides aminés composant une seule chaine de polypeptides. Au niveau de la région C-terminus de la séquence se trouve un signal de localisation au peroxysome –Ser-Lys-Leu (-SKL). Le poids moléculaire moyen serait de 60,745 et le pI moyen de 6,42.
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Bioluminescence
vignette|Rendu artistique d'un krill bioluminescent (aquarelle d'Uwe Kils). vignette|Bioluminescence du champignon Panellus stipticus. vignette|Vue rapprochée d'un coléoptère bioluminescent Elateroidea. vignette|Panellus stipticus. La bioluminescence est la production et l'émission de lumière par un organisme vivant via une réaction chimique au cours de laquelle l'énergie chimique est convertie en énergie lumineuse. Le mot a pour origine le terme grec bios signifiant vie et le terme latin lumen, lumière.
Luciférine
Les luciférines sont des molécules dont l'oxydation, sous le contrôle d'une enzyme, la luciférase, aboutit à la formation d'oxyluciférine et à l'émission de photons. La luciférine a été découverte chez plus de 300 espèces capables de bioluminescence. Il existe cinq types de luciférine, chacun étant lié à une luciférase spécifique. Luciférine de luciole L'espèce la plus étudiée est Photinus pyralis (le lampyre), dont la réaction de bioluminescence nécessite la présence d'ATP et de magnésium.
Aequorin
Aequorin is a calcium-activated photoprotein isolated from the hydrozoan Aequorea victoria. Its bioluminescence was studied decades before the protein was isolated from the animal by Osamu Shimomura in 1962. In the animal, the protein occurs together with the green fluorescent protein to produce green light by resonant energy transfer, while aequorin by itself generates blue light. Discussions of "jellyfish DNA" that can make "glowing" animals often refer to transgenic animals that express the green fluorescent protein, not aequorin, although both originally derive from the same animal.