La Rubisco, de son nom complet ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygénase, est l'enzyme-clé de la photosynthèse. C'est elle qui permet la fixation du dioxyde de carbone dans la biomasse végétale en initiant le cycle de Calvin, grâce à l'énergie solaire captée par la chlorophylle. Elle catalyse aussi bien la carboxylation que l'oxydation du ribulose-1,5-bisphosphate.
Sous ses différentes formes elle est probablement la protéine la plus abondante sur Terre, où elle représente environ 50 % des protéines solubles dans les feuilles des plantes en et 30 % dans celles en (respectivement 20 à 30 % et 5 à 9 % de l'azote contenu dans ces feuilles). En raison de sa prépondérance, cette enzyme joue un rôle essentiel dans le cycle du carbone de notre planète : de nombreuses archées et bactéries fixent en effet le carbone par le cycle du 3-hydroxypropionate ou par le cycle de Krebs inverse, mais ne comptent que pour une faible part dans le total ; la phosphoénolpyruvate carboxylase est également capable de fixer le carbone dans le métabolisme acide crassulacéen et dans celui des plantes en , mais en permettant son transport pour fixation définitive par la Rubisco.
Chez les plantes, les algues, les cyanobactéries et les protéobactéries phototrophes et chimiotrophes, la Rubisco est généralement constituée de deux types de sous-unités : de grandes sous-unités (dites L pour l'anglais large) de et de petites sous-unités (dites S pour small) de . D'une manière générale, les petites sous-unités sont codées par le matériel génétique du noyau et sont importées dans le stroma des chloroplastes à travers les membranes externe et interne de cet organite. Une Rubisco complète compte typiquement huit sous-unités L et huit sous-unités S, formant un complexe protéique d'environ .
Les sites actifs de l'enzyme se trouvent sur des dimères de sous-unités L, chacune des deux sous-unités du dimère contribuant à la formation du site actif. Certains dinoflagellés et certaines protéobactéries ont d'ailleurs une Rubisco constituée d'un simple dimère de sous-unités L.
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Le cycle de Calvin (aussi connu comme le cycle de Calvin-Benson-Bassham) est une série de réactions biochimiques des organismes photosynthétiques ayant lieu dans le stroma des chloroplastes chez les eucaryotes ou dans le cytoplasme chez les procaryotes. Il a été découvert par Melvin Calvin, Andy Benson et à l’université de Californie à Berkeley. Durant la photosynthèse, l’énergie de la lumière est convertie en énergie chimique conservée dans l’ATP et le NADPH.
vignette| Représentation simplifiée de la photorespiration et du cycle de Calvin. vignette| Schéma de la photorespiration à travers les organites impliqués. La photorespiration est l'ensemble des réactions mises en œuvre par les organismes photosynthétiques à la suite de l'activité oxygénase de la Rubisco. En effet, cette enzyme intervient le plus souvent à travers son activité carboxylase, par laquelle une molécule de dioxyde de carbone est fixée sur du ribulose-1,5-bisphosphate pour donner deux molécules de 3-phosphoglycérate qui sont métabolisées par le cycle de Calvin.
upright=.75|vignette|3-phosphoglycérate. La fixation du carbone en est une voie métabolique de fixation du carbone parmi les trois voies de la photosynthèse, les deux autres étant la fixation du carbone en et le métabolisme acide crassulacéen (CAM). On l'appelle ainsi en référence au , molécule à trois atomes de carbone formée par condensation du dioxyde de carbone sur du ribulose-1,5-bisphosphate par l'enzyme Rubisco : {| align="left" | 220px | + + → 2 | 180px |- align="center" valign="middle" | D-ribulose-1,5-bisphosphate | | 3-phospho-D-glycérate |- align="center" valign="middle" | colspan="3" bgcolor="ffffd0" | Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygénase (Rubisco) – |} Cette réaction a lieu dans toutes les plantes comme première étape du cycle de Calvin.
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