Êtes-vous un étudiant de l'EPFL à la recherche d'un projet de semestre?
Travaillez avec nous sur des projets en science des données et en visualisation, et déployez votre projet sous forme d'application sur GraphSearch.
Concept
État natif (biochimie)
Résumé
vignette|Cys and Arg active site of ubiquitin activating enzyme.
En biochimie, l'état natif d'une protéine est sa forme fonctionnelle ou opérative. Toutes les molécules de protéines sont des chaines linéaires d'acides aminés, mais c'est au moyen de leurs formes tridimensionnelles qu'elles sont capables de jouer leurs rôles biologiques. Les modifications de formes des protéines sont les causes primaires de maladies neurodégénératives, y compris celles causées par les prions ou encore l'amylose.
De nombreuses enzymes et d'autres protéines non-structurales ont plus d'un état natif, et elles agissent ou sont régulées par des transitions entre ces états. Cependant, l'expression est utilisée quasi exclusivement au singulier, typiquement afin de distinguer de manière nette les protéines repliées des protéines dénaturées ou des protéines non-repliées. Dans d'autres contextes, la forme repliée d'une protéine est la plupart du temps désignée comme sa ou sa .
Les protéines repliées ou dépliées sont souvent facilement distinguables en raison de leurs solubilités respectives dans l'eau, beaucoup de protéines devenant insolubles lorsqu'elles sont dénaturées. Les protéines dans leur état natif ont une structure secondaire définie, qui peut être identifiée spectroscopiquement, par dichroïsme circulaire ou par résonance magnétique nucléaire (RMN).
L'état natif d'une protéine peut être distingué d'un globule fondu, par entre autres choses, les distances mesurées en RMN. Les acides aminés largement éloignés les uns des autres dans la séquence d'une protéine peuvent toucher ou être situées à proximité immédiate d'une autre dans la même protéine repliée. Dans un globule fondu, d'un autre côté, leurs distances moyennes temporelles sont presque certainement plus importantes.
Savoir comment les états natifs des protéines peuvent être produits est important, les essais de création de protéines ex nihilo se soldant par l'obtention de globules fondus et non de véritables états natifs. Au-delà de cet aspect, la compréhension de l'état natif est capital pour l'ingénierie protéique.
Source officielle
À propos de ce résultat
Cette page est générée automatiquement et peut contenir des informations qui ne sont pas correctes, complètes, à jour ou pertinentes par rapport à votre recherche. Il en va de même pour toutes les autres pages de ce site. Veillez à vérifier les informations auprès des sources officielles de l'EPFL.
Publications associées (6)
Personnes associées (4)
Concepts associés (26)
Structure des protéines
La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Protein design
Protein design is the rational design of new protein molecules to design novel activity, behavior, or purpose, and to advance basic understanding of protein function. Proteins can be designed from scratch (de novo design) or by making calculated variants of a known protein structure and its sequence (termed protein redesign). Rational protein design approaches make protein-sequence predictions that will fold to specific structures.
État natif (biochimie)
vignette|Cys and Arg active site of ubiquitin activating enzyme. En biochimie, l'état natif d'une protéine est sa forme fonctionnelle ou opérative. Toutes les molécules de protéines sont des chaines linéaires d'acides aminés, mais c'est au moyen de leurs formes tridimensionnelles qu'elles sont capables de jouer leurs rôles biologiques. Les modifications de formes des protéines sont les causes primaires de maladies neurodégénératives, y compris celles causées par les prions ou encore l'amylose.
Cours associés (5)
CH-311: Macromolecular structure and interactions
This course covers the basic biophysical principles governing the thermodynamic and kinetic properties of biomacromolecules involved in chemical processes of life.
The course is held in English.
PHYS-441: Statistical physics of biomacromolecules
Introduction to the application of the notions and methods of theoretical physics to problems in biology.
PHYS-754: Lecture series on scientific machine learning
This lecture presents ongoing work on how scientific questions can be tackled using machine learning. Machine learning enables extracting knowledge from data computationally and in an automatized way.
Séances de cours associées (29)
Pliage des protéines: mécanismes et conséquences
Explore le repliement des protéines, les conséquences du mauvais repliement, le rôle des chaperons et l'importance de l'ATP.
Expansion et applications du code génétique dans la mouche des fruits
Couvre l'expansion du code génétique et ses applications dans les modèles de mouches fruitières, en mettant l'accent sur l'encodage des acides aminés non indigènes avec contrôle temporel.
Pliage des protéines: structure et interactions
Explore le repliement des protéines, les acides aminés, la traduction de l'ARN et les forces attrayantes, en soulignant l'importance de la conformation à l'état natif et des structures compactes.