Concept
Proenzyme
Concepts associés (14)
Enzyme digestive
Une enzyme digestive a pour fonction de dégrader les macromolécules biologiques en libérant les petites unités moléculaires (monomères) qui les constituent afin de faciliter leur assimilation par l'organisme. Ces enzymes se trouvent d'une part dans l'appareil digestif humain, dans celui des animaux et dans les pièges des plantes carnivores, où elles participent à la digestion de la nourriture, et d'autre part à l'intérieur même des cellules, essentiellement dans un organite appelé lysosome, où elles participent au métabolisme cellulaire en permettant le recyclage des biomolécules.
Cellule pariétale
Les cellules pariétales (ou oxyntiques ou cellules bordantes) font partie des différentes cellules composant la paroi des glandes gastriques. Elles sécrètent de l'acide chlorhydrique (HCl) grâce aux pompes H+/K+ ATPase et aux canaux chlore, ainsi que le facteur intrinsèque, nécessaire à l'absorption de la vitamine B12. Les cellules pariétales sont présentes dans les glandes fundiques de la muqueuse gastrique. Ces glandes fundiques sont des glandes exocrines multicellulaires (plusieurs types cellulaires différents) dont le produit de sécrétion est destiné à la surface interne de l'estomac.
Pepsine
La pepsine (du grec pepsis, signifiant digestion ; peptein = digérer) est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1. La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833. La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques et hydrophobes. Cette dégradation constitue l'initiation de la digestion des protéines au niveau de l'estomac.
Suc gastrique
Le suc gastrique est le liquide biologique produit par les glandes de la paroi de l'estomac (glandes gastriques). Il participe à la digestion à la sortie de l'estomac, dans le duodénum, en réduisant de grandes portions d'aliments en de plus petites, qui pourront ensuite être brisées et absorbées dans les intestins par les villosités intestinales. C'est Lazzaro Spallanzani qui, le premier, a établi grâce à deux expériences que le suc gastrique attaquait la viande. Les principales études qui suivirent furent celles d'Ivan Pavlov.
Acide chlorhydrique
L'acide chlorhydrique (aussi anciennement appelé acide muriatique) est une solution de chlorure d'hydrogène dans l'eau. Le chlorure d'hydrogène, un acide fort, est un gaz diatomique de formule chimique HCl qui s'ionise totalement en solution aqueuse pour donner toute une variété d'espèces chimiques, notamment des anions chlorure Cl et des cations hydronium , ces derniers étant en moyenne solvatés par cinq molécules d'eau ; diverses variétés d'ions oxonium sont également présents parmi les solutés.
Inhibiteur enzymatique
thumb|upright=1.2|Complexe d'une protéase du VIH (rubans rouges, bleus et jaunes) associée à l'inhibiteur qu'est le ritonavir (petite structure en bâtons et boules près du centre). Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant à une enzyme et qui en diminue l'activité. Un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif en se fixant à sa place, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique).
Carboxypeptidase
Les carboxypeptidases ou CPA (Classification EC : 3.4.16 → 3.4.18) sont des enzymes d'origine pancréatique et intestinale présentes dans le duodénum ; elles hydrolysent les polypeptides en enlevant un acide aminé à la fois, en commençant par l'extrémité du polypeptide qui possède un groupement carboxyle libre. Forme globale de l'enzyme: forme globuleuse, ronde. Les premières carboxypeptidases étudiées étaient celles impliquées dans la digestion de la nourriture (les carboxypeptidases pancréatiques A1, A2 et B).
Trypsine
La trypsine () est une peptidase du suc pancréatique participant à la digestion des protéines. Il s'agit d'une protéase à sérine qui hydrolyse les liaisons peptidiques situées côté C d'un résidu de lysine ou d'arginine, qui sont des acides aminés basiques. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion.
Gastrine
La gastrine est une hormone sécrétée par les cellules G de la muqueuse pylorique de l'estomac (le pylore est le sphincter situé dans la partie inférieure de l'estomac), le duodénum et le pancréas. Cette hormone stimule la sécrétion d'acide (HCl) dans le fundus gastrique. La gastrine a également un effet direct sur la sécrétion de HCl par les cellules pariétales via le récepteur CCK-B. Elle stimule aussi le renouvellement cellulaire dans l'épithélium intestinal et dans l'estomac.
Domaine protéique
redresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.