vignette|Domaines fonctionnels du fragment de Klenow (à gauche) et de l'ADN polymérase I (à droite). LADN polymérase I, ou pol I, est une ADN polymérase présente chez les bactéries et intervenant dans la réplication de l'ADN. Elle est la toute première polymérase découverte, en 1956. Chez E. coli, elle est codée dans le gène polA et compte d'acides aminés ; c'est un exemple d'enzyme processive, c'est-à-dire capable de catalyser un grand nombre de polymérisations successives. Elle possède quatre activités enzymatiques distinctes : activité polymérase 5’ → 3’, qui a besoin d'une amorce et d'un brin d'ADN servant de modèle appelé matrice ; activité exonucléase 3’ → 5’ permettant la correction des erreurs de polymérisation par excision des nucléotides incorrects du point de vue de l'appariement des bases nucléiques ; activité exonucléase 5’ → 3’ permettant la réparation de l'ADN ; activité transcriptase inverse, vraisemblablement sans signification biologique importante, permettant de produire des fragments d'ADN à partir d'un brin d'ARN, mais avec une efficacité considérablement réduite (environ 0,1 à 0,4 % de celle de l'activité transcriptase directe). Au cours de la réplication, la ribonucléase H (spécifique des hétéroduplexes (ARN/ADN) élimine du brin retardé l'amorce d'ARN générée par la primase permettant à l'ADN polymérase I de compléter les désoxyribonucléotides manquants entre les fragments d'Okazaki dans le sens , corrigeant les erreurs de transcription au fur et à mesure de sa progression. L'ADN ligase assure ensuite la suture entre les fragments d'Okazaki afin de produire un brin d'ADN continu. Bien qu'elle ait été découverte en premier, il est rapidement apparu évident que cette ADN polymérase n'était pas celle qui permettait d'expliquer la réplication de l'ADN chez E. coli. En effet, celle-ci requiert une vitesse d'environ par seconde, alors que la taux de l'ADN polymérase I avoisine par seconde. Par ailleurs, son abondance d'environ par cellule ne correspondait pas avec le fait qu'il y a typiquement deux fourches de réplication par cellule chez E.

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Thermus aquaticus
Thermus aquaticus est une espèce de bactérie pouvant tolérer de fortes températures. À Gram négatif et aérobie, elle fait partie des bactéries thermophiles appartenant au phylum des Deinococcus-Thermus. On a extrait de cette bactérie la Taq ADN polymérase, une des enzymes thermostables les plus utilisées en biologie moléculaire, notamment dans la technique de la PCR. Elle peut survivre à des températures allant jusqu'à 85 °C et dans des milieux très acides, ce qui en fait un des premiers extrêmophiles découverts.
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