Flagelline

La flagelline est la protéine majoritaire structurale du filament flagellaire. La flagelline est constituée de quatre domaines : D0, D1, D2, D3. Il existe différentes formes de flagelline, elles se distinguent par leur composition en acides aminés centraux, les extrémités N-terminale et C-terminale étant similaires de par leur composition. Leur poids moléculaire varie de 30 à 60 kDa en fonction des espèces bactériennes. Cette protéine ne contient jamais de cystéine et la quantité d’acides aminés aromatiques est faible. À l’inverse, elle contient une forte quantité en acide aspartique et en acide glutamique. La flagelline, en raison de ses propriétés de contractibilité et d’élasticité, a des propriétés proches de la kératine et de la myosine. L’auto-assemblage des différentes molécules de flagelline en triple hélice, forment un axe creux central par lequel elles accèdent à l’extrémité du flagelle pour allonger celui-ci. La flagelline est synthétisée lorsque la bactérie a besoin de se déplacer. La bactérie peut changer sa mobilité en modifiant cette protéine : chez la majorité des bactéries il existe deux gènes codant deux formes différentes de la flagelline : H1 et H2. Il existe une corrélation entre l’expression de ces deux gènes : lorsque l’un est exprimé, l’autre est réprimé. Chez Escherichia coli, la flagelline est codée par le gène fliC. Chez Caulobacter crescentus, ce sont les gènes fliM, fliN et fliO qui codent la flagelline. En général, la flagelline est un atout pour la bactérie, mais elle peut aussi être utilisée contre elle. Pour se défendre l’hôte active son système immunitaire inné grâce à une reconnaissance spécifique par des récepteurs extracellulaires (TLR5, FLS2) ou cytosoliques (IPAF) de la flagelline. Cette protéine peut également être considérée comme un antigène qui active le système immunitaire adaptatif, il y a alors production d’anticorps anti-flagelline.