In biochemistry, a phosphatase is an enzyme that uses water to cleave a phosphoric acid monoester into a phosphate ion and an alcohol. Because a phosphatase enzyme catalyzes the hydrolysis of its substrate, it is a subcategory of hydrolases. Phosphatase enzymes are essential to many biological functions, because phosphorylation (e.g. by protein kinases) and dephosphorylation (by phosphatases) serve diverse roles in cellular regulation and signaling. Whereas phosphatases remove phosphate groups from molecules, kinases catalyze the transfer of phosphate groups to molecules from ATP. Together, kinases and phosphatases direct a form of post-translational modification that is essential to the cell's regulatory network.
Phosphatase enzymes are not to be confused with phosphorylase enzymes, which catalyze the transfer of a phosphate group from hydrogen phosphate to an acceptor. Due to their prevalence in cellular regulation, phosphatases are an area of interest for pharmaceutical research.
Phosphatases catalyze the hydrolysis of a phosphomonoester, removing a phosphate moiety from the substrate. Water is split in the reaction, with the -OH group attaching to the phosphate ion, and the H+ protonating the hydroxyl group of the other product. The net result of the reaction is the destruction of a phosphomonoester and the creation of both a phosphate ion and a molecule with a free hydroxyl group.
Phosphatases are able to dephosphorylate seemingly different sites on their substrates with great specificity. Identifying the "phosphatase code," that is, the mechanisms and rules that govern substrate recognition for phosphatases, is still a work in progress, but the first comparative analysis of all the protein phosphatases encoded across nine eukaryotic 'phosphatome' genomes is now available. Studies reveal that so called "docking interactions" play a significant role in substrate binding. A phosphatase recognizes and interacts with various motifs (elements of secondary structure) on its substrate; these motifs bind with low affinity to docking sites on the phosphatase, which are not contained within its active site.
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Une phosphatase est une enzyme dont la fonction est d'enlever un groupe phosphate d'une molécule simple ou d'une macromolécule biologique, par hydrolyse. En biotechnologie, elle peut agir sur l'ADN et sur l'ARN afin d'empêcher leur circularisation. Elle est utilisée après l'action d'une enzyme de restriction et avant l'addition de l'ADN étranger d’intérêt. Par exemple : la glucose 6 phosphatase enlève le phosphate du glucose-6-phosphate pour en faire du glucose.
thumb|300px|Le complexe succinate déshydrogénase présente plusieurs cofacteurs : flavine, centres fer-soufre et hème. En biochimie, un cofacteur est un composé chimique non protéique mais qui est nécessaire à l'activité biologique d'une protéine, le plus souvent une enzyme. Les cofacteurs interviennent fréquemment dans la réaction catalytique et peuvent être considérés comme des « molécules d'assistance » aidant aux transformations biochimiques. Les cofacteurs peuvent être classés en deux catégories : les ions métalliques et les clusters métalliques.
La signalisation cellulaire est un système complexe de communication qui régit les processus fondamentaux des cellules et coordonne leur activité. La capacité des cellules à percevoir leur micro-environnement et à y répondre correctement est à la base de leur développement et de celui des organismes multicellulaires, de la cicatrisation et du système immunitaire, ainsi que de l'homéostasie tissulaire normale. Des dysfonctionnements dans le traitement de l'information cellulaire peuvent être responsables de maladies telles que le cancer, les maladies auto-immunes et le diabète.
Biochemistry is a key discipline in the Life Sciences. Biological Chemistry I and II are two tightly interconnected courses that aims to understand in molecular terms the processes that make life poss
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Couvre les modifications post-traductionnelles, en se concentrant sur la phosphorylation et les phosphatases protéiques, et explique les tests de spécificité de la kinase et le consensus optimal de phosphorylation.
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EPFL2016
The contraction and relaxation of the heart is controlled by stimulation of the beta 1-adrenoreceptor (AR) signaling cascade, which leads to activation of cAMP-dependent protein kinase (PKA) and subse