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Le site actif désigne en catalyse la partie du catalyseur qui va interagir avec le(s) substrat(s) pour former le(s) produit(s). Cette notion concerne tous les types de catalyseurs, mais on l'associe généralement aux enzymes. Le site actif des catalyseurs fait l'objet d'études poussées dans le cadre de la recherche de nouveaux catalyseurs et de l'étude des mécanismes réactionnels en biochimie.. Or, si la structure du site actif est modifié, la catalyse ne peut avoir lieu. L'activité des enzymes est liée à la présence dans leur structure d'un site particulier appelé le site actif qui a la forme d'une cavité ou d'un sillon. Les molécules ou ligands sur lesquelles agit une enzyme sont définies comme les substrats de la réaction enzymatique. Elles se fixent dans le site actif de l'enzyme en formant des interactions avec la surface de la cavité du site actif. Ces interactions permettent en particulier d'orienter le(s) substrat(s) pour favoriser la réaction. Les groupements fonctionnels de certains des résidus d'acides aminés qui forment la cavité du site actif peuvent alors participer à la réaction. On parle de résidus catalytiques ou de résidus du site actif. vignette|centré|300px|Site actif de la trypsine. La surface de la cavité du site actif est montrée, avec en jaune, les résidus catalytiques. Une poche profonde est visible au centre, c'est elle qui permet la reconnaissance de l'acide aminé du substrat, en aval duquel se produit la coupure catalysée par l'enzyme Le mécanisme par lequel une enzyme fixe les substrats dans son site actif peut suivre plusieurs schémas alternatifs : Historiquement, le premier modèle proposé est celui de Fischer, dit modèle "clé-serrure". Il est basé sur l'hypothèse d'une complémentarité de forme entre le substrat et la cavité du site actif. Le modèle "clé-serrure" est statique, la complémentarité de forme étant préexistante, il n'y a pas de déformation ni du substrat, ni de l'enzyme lors de la formation de l'interaction entre les deux. Le modèle de l'ajustement induit de Koshland.

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