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Un phytochrome est un photorécepteur présent chez toutes les plantes terrestres, des algues streptophytes, des cyanobactéries et autres bactéries, des mycètes et diatomées. vignette|Structure cristalline du Phytochrome bactérien (dimère). Il s'agit d'une chromoprotéine dimérique constituée de deux apoprotéines d'environ 125 kDa, chacune associée à un groupement prosthétique, le chromophore. Ce dernier est un tétrapyrrole linéaire, appelé phytochromobiline chez les angiospermes. 5 isoformes (phyA-phyE) codées par 5 gènes différents ont été décrits chez Arabidopsis thaliana, chacun ayant un rôle spécifique pour le développement de la plante. Le chromophore est synthétisé dans les plastes, via une voie métabolique liée à la synthèse de la chlorophylle. Il est ensuite exporté vers le cytosol, où il s'associe avec l'apoprotéine au niveau d'un résidu Cys (lien thioester). Le phytochrome existe sous deux formes. La transition d'une forme à l'autre est provoquée par la longueur d'onde perçue (photoréversibilité) : Pr (pour "red") : la forme inactive, dont le maximum d'absorption se situe à 660 nm (rouge). Pfr (pour "far red") : la forme active, dont le pic d'absorption se situe à 730 nm (rouge lointain). Dans la conformation Pfr, un domaine possédant une activité de localisation nucléaire est actif, celui-ci étant inhibé dans l'état Pr. La protéine migre alors vers le noyau, où elle interagit avec des facteurs de transcription, induisant une réponse transcriptionnelle. Il peut également agir dans le cytosol. phyA et phyB sont les isoformes les plus actifs chez Arabidopsis et dont le mode d'action est le mieux connu. Les phytochromes dans la conformation Pr passent sous la forme Pfr sous irradiation rouge (620-700 nm). Ce changement de conformation s'effectue à partir du chromophore. L'isomérisation cis-trans d'une double liaison dans celui-ci modifie les interactions non covalentes autour du chromophore, induisant des changements importants au niveau de la structure tridimensionnelle de la protéine.

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Christian Fankhauser

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Cold Spring Harbor Lab Press, Publications Dept2012