Résumé
thumb|200px|L'alpha-Amylase pancréatique 1HNY, une glycoside hydrolase Les Glycoside hydrolases (ou glycosidases) catalysent l'hydrolyse de liaisons glycosidiques et libèrent au moins un composé osidique. Ce sont des enzymes extrêmement communes, dont les rôles sont aussi divers que la dégradation des glucides complexes (cellulose et hémicellulose), les défenses anti-bactériennes (ex. le lysozyme), la pathogénicité (ex. les neuraminidases virales) ou le métabolisme cellulaire (amylases ou enzyme de débranchement du glycogène pour le métabolisme énergétique, mannosidases comme modulateur de glycosylation des protéines, ...). Les glycosyltransférases et les glycosides hydrolases sont les deux classes majeures d'enzymes impliquées dans la synthèse et la rupture des liaisons osidiques. 400px|center Les glycosidases sont ubiquitaires. Chez les procaryotes on retrouve des glycosides hydrolases intracellulaires et extracellulaires, ces dernières étant largement impliquées dans les processus d'assimilation des nutriments. Une glycosidase notable du règne bactérien est la β-galactosidase LacZ: Cette enzyme est impliquée dans la régulation de l'opéron lactose longtemps étudié chez E. coli. Chez les organismes supérieurs nombre de glycoside hydrolases sont localisées au niveau du réticulum endoplasmique ou de l'appareil de Golgi où elles jouent différents rôles dans les processus de maturation des protéines. Le lysosome est un organite spécialisé dans la dégradation des macromolécules biologiques. Ils contiennent des glycosides hydrolases actives à pH acides. Plusieurs maladies sont reliées à des déficiences de ces enzymes, pouvant conduire à des problèmes au cours du développement, voire à la mort. Les glycosidases du tractus intestinal et de la salive ont pour rôle la dégradation des glucides complexes, dont l'amidon, en sucres "simples" (une ou deux unités osidiques) qui pourront être assimilés. Par exemple la lactase est indispensable à la dégradation du lactose présent dans le lait.
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Proximité ontologique