Cytochrome P450

Les cytochromes P450 (CYP450) sont des hémoprotéines — protéines ayant une molécule d'hème comme cofacteur — qui interviennent dans les réactions d'oxydoréduction d'un grand nombre de grosses ou de petites molécules, qu'il s'agisse de substrats naturels du métabolisme endogène ou de xénobiotiques (polluants, toxines, drogues, médicaments, etc.). Ce sont généralement les oxydases finales d'une chaîne de transport d'électrons. L'abréviation P450 provient de la spectrophotométrie : lorsque ces enzymes sont à l'état réduit et complexées avec le monoxyde de carbone, le pic d'absorbance se situe à une longueur d'onde de . La réaction catalysée par les cytochromes P450 la plus courante correspond à une activité monooxygénase : un groupe hydroxyle est formé avec un atome d'oxygène provenant d'une molécule d'oxygène (), l'autre atome d'oxygène étant réduit en eau () à l'aide du NADPH : RH + + NADPH + H+ → ROH + + NADP+ On connaît plus de différentes dans la famille des cytochromes P450. Ces enzymes ont été identifiées aussi bien chez des animaux que chez des plantes, des mycètes, des protistes, des bactéries, des archées et même des virus. Elles n'ont cependant pas été observées chez E coli. La plupart des cytochromes P450 ont besoin, pour fonctionner, d'un autre cofacteur, en l'occurrence une « protéine partenaire » qui leur fournit un ou plusieurs électrons réduisant leur atome de fer, ainsi que d'une molécule de dioxygène. Ils sont classés en plusieurs systèmes en fonction de la nature des protéines impliquées dans le transfert d'électrons : le système P450 microsomial, dans lequel les électrons sont transférés depuis une molécule de NADPH grâce à une cytochrome P450 réductase (CPR, POR ou CYPOR).