Un péplomère ou spicule, protéine S, protéine de pointe ou, par anglicisme, protéine spike, est une glycoprotéine prenant la forme d'un champignon émergeant de l'enveloppe virale (capside) de certains virus.
Ces protubérances ne se lient qu'à certains récepteurs de la cellule hôte ; elles sont essentielles à la fois pour la spécificité de l'hôte et l'infectiosité virale.
Dans le cas du coronavirus responsable de la COVID-19, le SARS-CoV-2, grâce à une triple articulation, ces "pointes" sont mobiles, ce qui ne semble pas être le cas des péplomères de virus grippaux, mais qui pourrait être le cas de tous les coronavirus (ce qui reste à démontrer). Ces articulations confèrent une flexibilité aux protéines Spike qui peuvent ainsi , précise Martin Beck du Max Planck Institute de biophysique de Frankfort qui a étudié ce sujet avec ses collègues.
(du grec πέπλος peplos, la tunique, ayant donné le terme péplos, désignant l'enveloppe des virus)
Le mot « péplomère » désigne un groupement de protéines hétérologues émergeant de la surface du virus et qui fonctionnent ensemble.
Les « protéines S » sont la cible principale de la réponse immunitaire cellulaire et humorale ; elles induisent la formation d'anticorps.
Comme la majorité des protéines de surface, le péplomère a des régions hypervariables lui permettant de contourner les mécanismes de défense du système immunitaire.
D'autre part, le péplomère peut être, hormis pour sa zone active située à l'extrémité de la « pointe » (forme de « massue » en réalité), couvert de glycanes. De nombreux virus ont des glycanes recouvrant leurs protéines externes, ce manteau constitué de sucres offre au virus, au moins dans un premier temps, une quasi-invisibilité face au système immunitaire humain (« comme un loup déguisé en mouton » note Megan Scudellari dans la Revue Nature).
Les fibres caudales de certains bactériophages, en particulier les phages de type T4, sont des péplomères modifiés.