Ubiquitination: Dégradation des protéines

Cette séance de cours couvre le processus d'ubiquitination, où l'ubiquitine est activée par une enzyme E1, transférée à une enzyme E2, puis à un substrat par une enzyme E3. Différentes familles de protéines d'adaptateur reconnaissent le substrat. L'ubiquitination est réversible, les deubiquitinases enlevant l'ubiquitin. La séance de cours traite également du rôle de l'ubiquitination dans la dégradation des protéines, la régulation des récepteurs de surface cellulaires, les canaux ioniques, la réponse au stress, la biogenèse des ribosomes, l'infection virale, l'apoptose, la biogenèse organelle, le cycle cellulaire, la transcription, la réponse immunitaire, et plus encore. La séance de cours explique comment le protéasome dégrade les protéines marquées avec l'ubiquitine, et comment les protéines sont sélectionnées pour l'ubiquitination en fonction de motifs spécifiques ou de modifications post-traductionnelles.