Enzyme Kinetics: Comprendre les taux de réaction et les mécanismes

Cette séance de cours se concentre sur la cinétique enzymatique, détaillant comment les enzymes catalysent les réactions et les facteurs influençant leurs taux. L'instructeur commence par contraster la thermodynamique et la cinétique, en soulignant l'importance des barrières énergétiques dans les réactions. La discussion comprend l'équation de Michaelis-Menten, qui décrit le taux de réactions catalysées par les enzymes en fonction de la concentration du substrat. Des concepts clés tels que Vmax, Km et l'efficacité catalytique (Kcat / Km) sont introduits, illustrant comment ils caractérisent la performance enzymatique. La séance de cours couvre également les effets du pH et de la température sur l'activité enzymatique, en soulignant les conditions optimales pour les réactions enzymatiques. L'instructeur fournit des exemples de diverses enzymes et de leurs paramètres cinétiques, renforçant ainsi les applications pratiques de la cinétique enzymatique dans les systèmes biologiques. La session se termine par une discussion sur les limites et les hypothèses du modèle de Michaelis-Menten, assurant une compréhension complète de la cinétique enzymatique et de sa pertinence en biochimie.