Mécanisme de Chaperone de Grp94: Élucidation du contrôle de la qualité des protéines ER

Cette séance de cours s'inscrit dans le mécanisme du chaperon de Grp94, un chaperon moléculaire résident essentiel de l'ER. Il explore le rôle de l'ER Hsp90 et de l'Hsp70 dans l'homéostasie protéique, l'activation des protéines clientes et la collaboration avec les cochaperones. Le Grp94 hautement conservé aide à stabiliser et à réactiver les protéines clientes, avec des changements conformationnels dépendants de l'ATP. On discute également de l'interaction entre les Hsp90 et les Hsp70, de la fonction des protéines J dans les interactions de substrat et de la stimulation de l'hydrolyse BIP ATP. La séance de cours examine la collaboration entre Grp94 et le système de chaperon BiP, le rôle de la liaison/hydrolyse ATP dans le repliage des protéines, et l'importance d'un système BiP pleinement fonctionnel dans le remodelage client. Il conclut en examinant le mécanisme inverse de Grp94/BiP par rapport aux chaperons cytosoliques.